《食品科学》：山东农业大学张一敏教授等：宰后肌肉能量代谢相关信号通路对肉嫩度的影响及机制研究进展

在肉品行业中，嫩度往往被认为是构成肉品质属性中最重要的一个因素。肉品嫩度极大程度上决定了消费者的购买意愿。宰后能量代谢和内源性蛋白酶的活化对肉嫩度的形成起到重要作用。一磷酸腺苷活化蛋白激酶（AMPK）/沉默信息调节因子1（SIRT1）信号轴作为能量代谢中重要的调控因子，能够直接影响或间接通过糖酵解影响宰后内源蛋白酶系蛋白表达和活性，从而对肉的嫩度产生调控作用。

山东农业大学食品科学与工程学院的安宇凡、毛衍伟和张一敏*等人对宰后能量代谢过程及其影响因素进行概述，重点概括AMPK/SIRT1信号通路对宰后能量代谢和内源蛋白酶系的影响及作用机制，以期为AMPK/SIRT1信号通路调控肉的嫩度提供理论依据，并阐明宰后能量代谢对肉的嫩化机制。

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宰后肌肉向肉的转变

三磷酸腺苷（ATP）是细胞内的能量货币，在维持机体机能和稳态等方面具有至关重要的作用。活体骨骼肌内主要有3 条能量产生途径，分别是线粒体有氧呼吸（氧化磷酸化）、磷酸肌酸体系和无氧糖酵解。然而动物被屠宰、放血后，肌肉内血液循环系统被破坏，氧气无法供应且体内残余氧量非常少，此时线粒体有氧呼吸受到极大限制，能量产生作用十分有限，所以一般认为，宰后初期主要能量产生途径为磷酸肌酸体系。磷酸肌酸在肌酸激酶的作用下分解为肌酸并产生ATP，但是肌肉内的磷酸肌酸储存较少，仅可作为一种暂时的供能物质，只能在短时间内维持ATP水平。当储存的磷酸肌酸消耗了70%左右时，ATP消耗速率超过ATP产生速率，ATP水平下降，相应代谢产物二磷酸腺苷（ADP）、一磷酸腺苷（AMP）水平升高。此时没有多余的ATP维持肌肉松弛状态，肌球蛋白头部与肌动蛋白结合，肌节缩短，尸僵开始。为了延缓ATP水平下降，糖原分解和糖酵解占据了此后能量代谢的主导地位。糖原在糖原磷酸化酶（GP）等酶的作用下分解产生6-磷酸葡糖（G6P）并在多种糖酵解酶的催化作用下最终生成乳酸和H+，造成肌肉的pH值下降。能量代谢的速度与程度的不同会导致4 种不同pH值类型肉的形成：DFD肉（肉色深、切面干燥、质地粗硬）、正常肉、PSE肉（肉色苍白、质地柔软、有汁液渗出）及酸肉。糖酵解相关底物水平及酶活性是影响能量代谢进程的重要因素之一。近年来，AMPK/SIRT1信号通路被认为是宰后能量代谢的上游调控因子，能够对糖原分解和糖酵解产生调控作用，影响pH值的下降。

宰后肌肉向肉的转变过程中pH值的下降往往影响到肉的最终嫩度。宰后骨骼肌中的蛋白酶对肌原纤维蛋白的水解是肌肉嫩化的主要原因。肌肉内含有多种蛋白水解酶系统，如钙激活酶系、泛素-蛋白酶体系统、细胞凋亡酶等。随着宰后肌肉中内环境的变化，这些内源性蛋白酶系活化并水解肌原纤维蛋白，提高肉的嫩度。酶系的作用效果受到肌肉内生理环境变化（如pH值、温度、离子强度等）的影响。宰后的pH值变化不仅能够反映出上游能量代谢的速度与程度，还可以通过改变肌浆和肌纤维蛋白的性质从而影响到肉品质的形成，尤其是嫩度和保水性。此外，有研究表明在宰后肌肉中AMPK/SIRT1的活化能够作用于下游内源性蛋白酶系，促进肌原纤维蛋白水解，提高肉的嫩度。由此看来，宰后AMPK/SIRT1的活化可作为能量代谢的关键靶点并且具有能够影响肉嫩度的潜力。

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宰后AMPK/SIRT1对能量代谢的调控及其对肉嫩度的影响机制

AMPK属丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，是一种异三聚体酶，由一个催化亚基α以及两个调节亚基β和γ组成，被称为真核细胞的能量感受器和调节细胞能量水平的燃料开关。SIRT1是沉默信息调节因子家族的一员，是一类烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（ NAD + ）依赖的蛋白质去乙酰化酶，当机体的能量供应受到限制时，NAD + 含量增加，能够激活SIRT1的活性。细胞内代谢状态发生变化后，活化的AMPK不仅可以直接磷酸化激活SIRT1，还可以提高烟酰胺磷酸核糖转移酶（Nampt）的活性。Nampt是合成NAD + 的限速酶。此酶激活会增加细胞内NAD+的含量并使NAD + /NADH比值升高，还能够减少SIRT1抑制剂烟酰胺的含量，促进SIRT1的激活。SIRT1可以去乙酰化肝激酶B1（LKB1），去乙酰化的LKB1进一步磷酸化AMPK，促进AMPK对下游代谢的调控。能量受限时，两者相互激活形成正反馈通路，所以又被称为AMPK/SIRT1信号通路。当细胞内能量水平下降、AMP/ATP比率升高时，AMP可以通过与AMPK γ亚基结合，致使其构型发生改变，从而更容易进一步被上游一磷酸腺苷活化蛋白激酶激酶（AMPKK）磷酸化。磷酸化AMPK活性增加上千倍，能够强力地调控下游糖酵解途径，抑制糖原、脂质、蛋白质合成，调控细胞凋亡、自噬等过程，从而影响宰后早期肉嫩度形成。

2.1 AMPK/SIRT1与能量代谢

宰后磷酸肌酸体系和无氧糖酵解分别为初期和中后期的主要供能途径，其产生ATP含量占总ATP含量的95%左右。宰后肌肉内的磷酸肌酸含量是影响AMPK活性的因素之一。畜禽饲养日粮中添加一定含量的肌酸衍生物能够增强宰后肌肉中磷酸肌酸供能作用，抑制初期ATP含量的下降，从而抑制AMPK活性提高，以此减轻宰后pH值快速下降对肉品质的破坏作用。激活的AMPK能够促进糖酵解，从而增加能量产生并加快pH值下降。AMPK对糖酵解的调控作用主要是通过影响糖酵解底物和关键酶活性进行。一方面宰后AMPK的活化会抑制糖原的合成从而减少能量消耗，同时还会通过诱导葡萄糖转运子4转运至细胞膜上并磷酸化其转录因子从而促进机体对葡萄糖的吸收、摄取和转运，使机体中葡萄糖向糖酵解方向转化。另一方面，AMPK还会通过增加糖酵解关键酶活性从而增加糖酵解速率和通量。活化的AMPK能够磷酸化磷酸化酶激酶（PK），增强其活性从而促进低活性的GPb向高活性的GPa的转化。也有研究表明活化的AMPK可以磷酸化磷酸果糖激酶（PFK）-2，促进2,6-二磷酸果糖的产生，进而增强PFK-1的活性。Lan Ruixia等通过抑制宰后鸡胸肉内AMPK活性，发现AMPK被抑制后，己糖激酶（HK）、PFK-1、丙酮酸激酶（PK）和乳酸脱氢酶（LDH）活性显著降低。高永芳等通过向宰后牛肉中注射5-氨基咪唑-4-羧酰胺核糖核苷（AICAR）激活AMPK，结果显示，随着AMPK的激活，肌肉中糖原含量显著下降而乳酸含量显著上升。Yang Yayuan等向宰后牦牛肉中添加NAD+，结果表明NAD+可以通过激活SIRT1从而促进AMPK和糖酵解。也有研究发现AMPK基因敲除的小鼠在宰后pH值下降非常小。这些研究均表明AMPK是调控宰后能量代谢的关键靶点。

宰后AMPK/SIRT1的活化还可能会通过影响线粒体从而影响能量代谢。近年来，研究表明线粒体在宰后初期内仍具有结构和功能上的完整性，具有进行氧化磷酸化的潜力。England等研究了宰后肌肉中氧气含量和线粒体中代谢物变化，结果表明宰后肌肉中氧气含量随时间延长而下降，线粒体中一些三羧酸循环代谢物也随时间延长而显著增加或降低。Matarneh等通过体外实验模拟宰后生理环境从而探究线粒体的作用，发现线粒体能够与LDH竞争丙酮酸，并通过三羧酸循环产生能量。Zou Bo等认为宰后线粒体能持续消耗肌肉中残存的氧气，其氧气消耗速率（OCR）随着贮藏时间延长逐渐减小。这些研究表明宰后初期线粒体可以通过三羧酸循环和氧化磷酸化供给所需能量。线粒体有氧呼吸的供能效率远大于磷酸肌酸和糖酵解。宰后线粒体氧化磷酸化的微小增加也能显著提高ATP水平。这些由氧化磷酸化产生的ATP水解产生H + ，从而造成更低的极限pH值。过氧化物酶体增殖物激活受体γ辅助激活因子1α（PGC-1α）是线粒体生物合成的重要调控因子，主要通过调控核呼吸因子1（Nrf-1）和线粒体转录因子（Tfam）促进线粒体DNA/蛋白质/ATP的合成和新线粒体产生。大量研究表明AMPK/SIRT1能分别磷酸化或去乙酰化PGC-1α，从而维持线粒体含量、结构、功能上的稳态以及能量产生，进而减轻细胞损伤。Zhu Xijin等研究发现添加AMPK抑制剂能够显著降低宰后牦牛肉线粒体蛋白产量和OCR。在宰后肌细胞缺血/缺氧的应激水平下，AMPK/SIRT1的活化可能会通过调控PGC-1α的活性维持线粒体结构和功能完整性，以此影响初期能量水平和极限pH值。

线粒体摄取Ca 2+ 和消耗ATP的作用也是影响宰后初期能量代谢速率的重要因素。Ca 2+ 是细胞内的第二信使，可以通过调节钙/钙调蛋白依赖性蛋白激酶激酶β（CaMKKβ）-AMPK上游激酶的活性从而调控能量代谢。线粒体和内质网是储存Ca 2+ 的重要细胞器。线粒体-内质网接触点（MERCs）是指由多种功能性蛋白相互连接于线粒体和内质网之间形成的动态物理结构，其中的离子通道蛋白1,4,5-三磷酸肌醇受体（IP3R）和电压依赖性阴离子通道（VDAC）在调控线粒体-内质网Ca 2+ 转运具有重要作用。宰后氧化应激和pH值下降导致内质网Ca 2+ 通道蛋白I型兰尼定受体（RyR1）和肌浆网钙泵（SERCA）及MERC蛋白结构的破坏，大量Ca 2+ 被释放到胞浆中，线粒体为了维持胞浆稳态摄取大量Ca 2+ 造成膜内Ca 2+ 含量过载，导致线粒体超微结构破坏和酶活性变化，活性氧大量产生并攻击线粒体膜结构，导致质子电势梯度下降以及膜通透性转换孔（mPTP）的打开及各种死亡因子的释放，受损后的线粒体为了维持质子电势梯度，消耗ATP从而加快pH的下降。宰后线粒体结构和功能的完整性与pH值的下降有关，pH值下降速度越快，程度越大，线粒体受损越严重。Ma Jibing等探究了宰后pH值的下降速度对细胞凋亡酶活化的影响，发现pH值快速下降对线粒体结构和功能破坏作用更大，从而导致细胞凋亡酶-3的快速活化。近年也有相关医学研究表明在器官损伤下AMPK可以通过与线粒体自噬受体1（FUNDC1）和动力相关蛋白1（DRP1）相互作用调控MERC从而影响线粒体稳态。总地来 说，宰后AMPK/SIRT1的活化加快糖酵解，提高pH值的下降速率，可能会间接增大pH值下降对线粒体酶活性和电 子传递链破坏程度，或者直接作用于多种线粒体稳态相关蛋白影响线粒体稳态，从而影响能量代谢速度和程度。

2.2 AMPK/SIRT1与能量代谢

早在20世纪60年代，Davey等就提出了肌原纤维蛋白和骨架蛋白在多种内源水解酶的共同作用下会产生不同程度降解，这对肉嫩度的形成具有重要意义。现今大量研究表明钙激活酶系、蛋白酶体、细胞凋亡酶被认为是宰后主要嫩化酶，在肌肉向肉的转化和随后的低温贮藏过程中，这些水解酶系共同作用，其水解酶活性和持续时间能够显著影响肉最终嫩度。AMPK/SIRT1信号通路是大分子物质如蛋白质、脂质等合成分解代谢的上游调控因子，在医学研究领域很多研究表明在细胞失稳下，AMPK/SIRT1活化能调控泛素-蛋白酶体、细胞自噬、细胞凋亡等内源酶系促进分解代谢来维持机体稳态。在肉品科学领域，有研究表明宰后AMPK/SIRT1信号通路的活化能够通过影响线粒体稳态，介导细胞自噬和细胞凋亡加快肌原纤维蛋白降解、改善肉品嫩度。但目前宰后AMPK/SIRT1活化对内源蛋白酶系影响研究还较少，其具体影响机制尚不清楚。

2.2.1 AMPK/SIRT1信号轴对钙激活酶系的影响

钙蛋白酶是一种依赖于钙激活的半胱氨酸蛋白酶，在中性pH值条件下发挥最大水解活性。钙蛋白酶主要包括μ-钙蛋白酶和m-钙蛋白酶，其分别在在3～50 μmol/L和400～800 μmol/L胞浆Ca2+水平下达到半最大活性。当Ca2+结合到酶分子众多结合位点上，钙蛋白酶被活化，其构象发生改变并伴随着自溶。自溶为钙蛋白酶的活化所必需，但是过度的自溶会导致酶的失活。在宰后肌肉向肉的转变过程中，由于受到生理环境的限制（pH值-温度、Ca2+水平等），主要发挥水解活性的是

宰后早期pH值-温度是影响

2.2.2 AMPK/SIRT1信号轴对泛素-蛋白酶体的影响

蛋白酶体是一种蛋白复合体，由多个具有完全不同酶活性亚基单位组成，具有重要的生理功能，已有研究表明泛素-蛋白酶体系统与细胞凋亡、肿瘤和肌肉萎缩方面具有密切联系。在活体骨骼肌中，泛素-蛋白酶体途径是主要的蛋白降解/周转途径，大约有40%～50%蛋白质通过此途径被降解，是实现氨基酸循环的重要通路。蛋白酶体通过极其严格的调控机制从而识别并降解细胞中损伤的、未折叠的以及不需要的蛋白质。需降解的蛋白质要被标记才能被蛋白酶体识别。在骨骼肌中主要通过将可识别的聚泛素链与需要降解的蛋白质连接的标记方式，这种标记方式又被称为泛素化修饰。蛋白酶体由两个19S调节亚基和一个20S催化亚基组成。两个19S亚基分别连接在圆柱型结构的多催化活性20S亚基的两端，构成了26S蛋白酶体。只有经过泛素化修饰的蛋白质才能被蛋白酶体识别并带入酶体内部降解。泛素是一种大小约8 kDa的小单位蛋白质，将蛋白质和泛素连接是一个依赖于ATP的耗能过程，所以一般认为泛素-蛋白酶体途径在宰后早期，即ATP存在的情况下发挥作用。当ATP耗尽后，26S蛋白酶体解离成19S和20S蛋白酶体两部分，而20S蛋白酶体的底物不需要再被泛素化，这样其降解作用便可不再被限制在宰后早期。

蛋白质的泛素化需要多种酶的共同作用，这些酶按照其功能可以分为激活酶、连接酶、缀合酶等。其中部分E3泛素连接酶十分重要，是泛素化的限速酶。而AMPK/SIRT1信号轴就是通过几种E3泛素连接酶调控泛素-蛋白酶体途径（图1）。两种与肌肉萎缩相关的E3泛素连接酶，分别是肌肉环状指蛋白1（MuRF1）和肌萎缩F-box蛋白（MAFbx）。AMPK可以通过在丝氨酸413和588号位磷酸化叉头转录因子（FOXO3a），磷酸化后的FOXO3a能够调控这两种E3泛素连接酶基因转录，从而促进蛋白降解。但是宰后泛素-蛋白酶体的研究主要集中在20S蛋白酶体，宰后20S蛋白酶体能够对肌原纤维蛋白和超微结构起到降解作用。有研究表明宰后初期ATP还未完全耗尽，此时泛素化可以继续发挥作用，能够通过消耗能量物质分解代谢蛋白质，泛素以及泛素化蛋白质随着时间延长会被降解。AMPK/SIRT1信号轴在宰后早期对泛素-蛋白酶体是否有调控作用以及具体调控机制仍需进一步研究。

2.2.3 AMPK/SIRT1信号轴对细胞凋亡和细胞自噬的影响

细胞程序性死亡（PCD）是指在发育或者维持组织稳态期间为了移除多余的细胞而发生的细胞死亡。PCD的方式包括细胞凋亡、坏死以及特殊的自噬性死亡。目前研究表明内源性线粒体细胞凋亡是宰后骨骼肌细胞死亡的主要方式，细胞凋亡酶（Caspase）在宰后早期肌肉嫩化中发挥重要作用。由于宰后生理环境剧烈改变，肌细胞中线粒体的结构和功能遭到损坏。随着宰后时间的延长，线粒体损坏程度加大并伴随着一系列形态学和生化改变。Liu Chunmei等通过原子力显微镜技术研究宰后肌细胞中线粒体形态学变化，确定了宰后线粒体外膜溶胀、嵴结构破坏以及不平衡的融合/裂解可作为重要的形态学特征并会导致线粒体损伤。线粒体损伤导致内膜上的通透性转换孔开放及外膜通透化导致细胞色素c、第二线粒体来源细胞凋亡酶激活因子等凋亡诱导因子的释放，进一步通过凋亡级联反应活化Caspase，从而促进肌纤维蛋白水解和细胞凋亡。细胞自噬是指细胞在自噬相关基因的调控下利用溶酶体降解自身细胞质蛋白和受损细胞器的过程。细胞自噬主要有3 种形式，分别为巨自噬、微自噬以及分子伴侣介导的自噬。其中巨自噬形式在细胞自噬过程中最为常见，受到广泛关注。巨自噬过程包括肌浆内自噬底物（如蛋白质、细胞器等）被包裹在具有双层膜结构的自噬体中，随后自噬体与溶酶体融合形成自溶酶体，其内容物被溶酶体酶降解。自噬是一种细胞在应激下（如缺氧/缺血、氧化应激、营养不足）的适应性机制，起到维持细胞存活的保护作用。

近年来大量研究表明在宰后肌肉中细胞自噬和细胞凋亡同时出现，但是自噬和凋亡进程共同对肉品质的影响却尚不明确。Wang Tongting等认为自噬能够促进凋亡，自噬程度高的肌肉具有较好的嫩度，其发现檞皮素可以通过分别促进自噬和凋亡的发生从而提高肌肉嫩度。García-Macia等通过对比不同品种的肉牛，发现具有较高自噬水平的牛肉嫩化速率较慢。细胞自噬和细胞凋亡均受到高度调控，宰后细胞自噬和凋亡之间的关系和转换可能能够解释肉品嫩度的差异，并为肉品嫩度改善提供新理论、新方法。

AMPK/SIRT1作为上游调控因子，可以作用于各种信号转导通路从而调控细胞自噬和细胞凋亡的转换。当细胞受到应激时（缺氧、缺血、营养匮乏），AMPK/SIRT1的活化主要表现为促进自噬，有利于细胞存活。很多研究表明抑制AMPK/SIRT1的活性会促进肿瘤细胞凋亡，是治疗一些疾病的重要靶点。AMPK/SIRT1激活直接抑制哺乳动物雷帕霉素靶蛋白复合体的活性以及直接磷酸化Unc-51样激酶1（ULK1）来诱导自噬前体的形成。还原型烟酰胺腺苷酸磷酸（NADPH）参与到抗氧化剂-谷胱甘肽的产生。在应激条件下，NADPH含量下降，造成氧化应激加剧。She Chang等发现AMPK活化可以诱导自噬和维持NADPH水平，从而抑制过氧化氢导致的细胞凋亡。AMPK可以通过磷酸化乙酰辅酶A羧化酶（ACC）从而促进脂质分解、抑制脂质合成，维持NADPH水平。线粒体自噬是巨自噬下的细胞器特异性自噬，是阻断凋亡信号最主要的机制之一。研究表明AMPK活性降低会导致异常的自噬效应蛋白-泛素结合蛋白（p62）和有缺陷的线粒体积累。p62会与线粒体结合并靶向于线粒体自噬，参与线粒体聚集与清除。AMPK还可以磷酸化ULK1在丝氨酸555号位，磷酸化后的ULK1可以转移至线粒体表面诱导自噬。在线粒体表面的ULK1能够磷酸化线粒体自噬受体蛋白（FUNDC1），促进其与微管相关蛋白1-轻链3（LC3）的相互作用，进而促进自噬体形成。除了诱导自噬外，AMPK/SIRT1也可以作为促凋亡因子诱导细胞凋亡。AMPK能够磷酸化肿瘤抑制蛋白53（p53），稳定并活化p53，导致细胞循环终止在G1期，随后可能诱导凋亡发生。AMPK能够直接上调促凋亡蛋白-唯BH3域蛋白蛋白的表达，也可以通过磷酸化FOXO3a诱导一些促凋亡蛋白转移至线粒体表面。细胞周期蛋白依赖激酶抑制剂1B（protein 27，p27 kip1 ）在细胞周期、自噬和凋亡调控中起到重要作用。White等研究发现活化的AMPK可以通过磷酸化p27 kip1 调控细胞向自噬和凋亡的转化。p27 kip1 在细胞中位置不同，其发挥自噬或凋亡的功能也不同。经AMPK不同位点磷酸化后的p27 kip1 可以转移到胞浆或细胞核中，从而发挥促自噬/凋亡功能。由此可见，AMPK/SIRT1信号轴可作为细胞自噬-凋亡转导信号的重要上游调控因子（图2）。

宰后AMPK/SIRT1活化对肌细胞自噬/凋亡也具有调控作用，然而其具体影响机制尚不清楚。Gao Yongfang等研究表明宰后早期AMPK的活化会促进细胞凋亡发生，使肌原纤维蛋白降解增加，肉嫩度提高。马纪兵研究表明宰后牛肉中AMPK的活化可以通过增加自噬发生促进溶酶体膜失稳，增加组织蛋白酶D活性，从而介导细胞凋亡的发生。李叶等研究发现宰后牛肉成熟过程中AMPK-ULK1通路激活，通过调控细胞自噬从而调控肉品质。Zhai Chaoyu等认为宰后早期不同类型的肌肉嫩度不同与不同类型肌肉中抗凋亡/促凋亡蛋白含量不同有关，抗凋亡蛋白含量高的肌肉中宰后早期会发生细胞自噬，延缓了细胞凋亡。此外，也有部分研究发现宰后PI3K/AKT/mTOR通路能够对细胞自噬/凋亡起到调控作用，而AMPK/SIRT1与此通路密切相关，可能起到潜在调控作用。综上所述，宰后肌肉中细胞自噬和凋亡相互依赖、相互关联，其上游分子调控机制和交互作用以及对肉质的影响仍需进一步研究。

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结 语

宰后能量代谢对肉嫩度的影响是一个复杂的过程，其在生理生化水平上受到多种信号分子的调控。AMPK/SIRT1信号轴通路是调控宰后能量代谢的关键靶点，AMPK/SIRT1活化通过促进分解代谢、抑制合成代谢维持机体能量水平。在宰后初期，AMPK/SIRT1活化调控线粒体稳态和糖酵解过程来维持机体的能量水平，通过影响胞浆Ca2+水平和pH值下降调控钙蛋白酶系关键酶活性。在宰后细胞不同应激水平下，AMPK/SIRT1通过促进泛素-蛋白酶体对未折叠及不需要的蛋白质进行降解，作为促自噬/促凋亡因子与关键细胞器相互作用以此决定肌细胞向存活/死亡的转换，维持机体稳态的同时促进多种大分子分解代谢，从而影响肉的嫩度。宰后AMPK/SIRT1活化对影响内源蛋白酶系的机制尚不明确，细胞自噬和凋亡共同作用对肉嫩度的影响还不清楚，因此还需进一步的探索。

引文格式：

安宇凡, 毛衍伟, 杨啸吟, 等. 宰后肌肉能量代谢相关信号通路对肉嫩度的影响及机制研究进展[J]. 食品科学, 2025, 46(5): 310-318. DOI:10.7506/spkx1002-6630-20240423-208.

AN Yufan, MAO Yanwei, YANG Xiaoyin, et al. Research progress on the impact and mechanism of energy metabolism-related signaling pathways in postmortem muscle on meat tenderness[J]. Food Science, 2025, 46(5): 310-318. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-20240423-208.

实习编辑：杨倩；责任编辑：张睿梅。点击下方阅读原文即可查看全文。图片来源于文章原文及摄图网

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