北京
谷氨酰胺转氨酶（TG）可催化蛋白中谷氨酰胺和赖氨酸残基发生酰基转移反应，使蛋白之间发生交联，进而改善蛋白的功能性质，现已被广泛应用于鱼糜制品加工中以提高产品的品质。然而，在鱼糜制品的生产和销售过程中，冷链是非常重要的一环，但冷冻和冻藏过程中，冰晶生长及其重结晶引起的冰晶进一步增大会使得鱼糜凝胶网络孔洞变大，孔洞变大形成的机械应力损伤导致鱼糜凝胶网络结构不稳定、网络结构断裂。
因此，为稳定TG的交联效果，在冷冻和冻藏过程中，找到控制冰晶生长和重结晶的方法至关重要。目前的方法主要是在鱼糜冷冻前添加冷冻保护剂，冷冻保护剂可以减少鱼糜冻藏过程中MP的变性和聚集。抗冻多肽（AFPs）是一类小分子蛋白质或蛋白质水解物，可以保护冷冻产品在冷冻或过冷条件下免受损伤。
福建技术师范学院福建省-印尼海洋食品联合研发中心的陈旭，福州大学生物科学与工程学院的张天瑞、蔡茜茜*等利用两步加热形成的鱼糜凝胶，通过测定质构特性、凝胶强度、滴水损失、白度和鱼糜凝胶内部冰晶尺寸变化等指标，综合探究白鲢鱼鳞抗冻多肽（ScAFPs）协同TG对鱼糜凝胶冻藏稳定性的调控作用。
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ScAFPs协同TG交联对鱼糜凝胶质构特性及凝胶性的调控作用
如图1所示，冻藏期间各组凝胶硬度、弹性、黏聚性及凝胶强度均呈现整体上升趋势（
P＜0.05），这归因于冻结过程中凝胶网络中会形成冰晶，解冻时水分流失导致凝胶脱水收缩效应。值得注意的是，ScAFPs协同TG组（样品组）的凝胶硬度、弹性及凝胶强度指标增幅均最小，冻藏28 d时实验组标准偏差显著低于对照组（表2），其中样品组-3（0.05% TG＋2.0% ScAFPs）鱼糜凝胶标准偏差最低。以上结果说明ScAFPs协同TG交联作用下的鱼糜凝胶质量更稳定。这是因为添加TG可催化谷氨酰胺与赖氨酸残基形成-谷氨酰)-赖氨酸异肽键，经热处理后MP形成的三维网络结构更加致密，使得水分子倾向于形成更小的冰晶。另一方面，在冻藏期间，ScAFPs与鱼糜凝胶中的冰晶结合，抑制冰晶的生长，从而抑制大冰晶的形成，促使ScAFPs协同TG交联的实验组鱼糜凝胶在冻藏期间有着更稳定的凝胶性能。
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ScAFPs协同TG交联对鱼糜凝胶白度的调控作用
如图2所示，随着冻藏时间延长，各实验组鱼糜凝胶的白度值均呈显著下降趋势（
P＜0.05）。这可能与冰晶-鱼糜凝胶相互作用导致的凝胶微观结构改变有关：凝胶网络内形成的冰晶诱导多孔结构形成，当入射光通过材料表面时，孔隙界面引发多重光散射效应，导致镜面反射率降低。值得注意的是，样品组的白度降幅较空白对照组和单一处理组（TG组及CA组）低，其中冻藏28 d后样品组-3协同处理使白度值下降率较空白对照组降低37.50%，说明ScAPFs协同TG交联表现出显著的协同稳定白度效应。这是因为在冻藏期间，TG提高了鱼糜凝胶中网络结构的致密程度，使得水分子倾向于形成更小的冰晶，ScAFPs可以与鱼糜凝胶中的冰晶结合，抑制冰晶的生长，从而抑制大冰晶的形成，更少的大冰晶使得有更多的光从凝胶表面反射。
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ScAFPs协同TG交联对鱼糜凝胶滴水损失的调控作用
鱼糜凝胶的滴水损失由解冻损失和可榨出损失共同构成。解冻损失表征冻融过程中自由水的不可逆流失，而可榨出损失反映解冻后通过机械外力从凝胶网络内部压榨出的汁液含量。如图3所示，TG处理显著影响水分迁移特性，在冻藏前TG组的可榨出损失较空白对照组降低15.61%，表明酶促交联形成的
-谷氨酰)赖氨酸异肽键使MP凝胶网络结构持水能力提升。冻藏过程中，自由水形成冰晶导致体积膨胀，破坏凝胶网络拓扑结构。解冻后冰晶融化为自由水，而受损的三维网络无法通过氢键重新捕获水分，造成持续渗出，使解冻损失提高。值得注意的是，空白对照组与其他组相比在相同的冷冻和储存条件下，可榨出损失更低，这是因为大部分的水都形成了大冰晶，并在解冻后流失，造成解冻损失最高而可榨出损失最低，总滴水损失也最高。而样品组-3对鱼糜凝胶冻藏过程的水分保持表现最佳，其中冻藏28 d后滴水损失较单一TG组和CA组分别降低45.15%和39.53%，而相比于空白对照组解冻滴水损失减少63.25%。如表3所示，样品组的白度和滴水损失的标准偏差显著低于其他组，这表明ScAFPs协同TG交联可以更好地改善鱼糜凝胶冻藏期间的白度和滴水损失，使其更稳定。以上结果说明，ScAFPs与TG的协同交联作用能有效减少冰晶对鱼糜凝胶网络的破坏，降低滴水损失，从而维持鱼糜凝胶在冻藏期间白度。
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ScAFPs协同TG交联对鱼糜凝胶形态的调控作用
图4是鱼糜凝胶在冻藏中的形态变化。冻藏时，凝胶结构内部的水到达冰点，形成冰晶，解冻后，冰晶融化，凝胶结构不能重新吸收水分，水分流失导致凝胶失水收缩，从而引起鱼糜凝胶外观的改变。冷冻前，可以发现每组鱼糜凝胶的外观都比较平滑，冻存后，随着冻藏时间的延长，鱼糜凝胶的外观出现皱缩、凝胶表面塌陷，这是解冻后汁液流失造成的。在冻藏28 d后，空白对照组、TG组和CA组表面出现明显的皱缩、塌陷，且空白对照组和TG组上下两端因水分流失严重导致表面凹陷，而样品组的鱼糜凝胶依旧保持良好的形态，表明ScAFPs协同TG可以很好地维持鱼糜凝胶在冻藏中的形态，调控由于解冻汁液损失导致的鱼糜凝胶外观皱缩、凝胶表面塌陷。这一结论进一步支持了ScAFPs与TG的协同交联作用能有效减少冰晶对鱼糜凝胶网络的破坏，降低水分流失，从而在冻藏期间保持更稳定的凝胶性能并减少滴水损失，进而维持鱼糜凝胶表观形态。
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ScAFPs协同TG交联对鱼糜凝胶内部冰晶的调控作用
冰晶的形态学特征（包括冰晶尺寸及空间分布等）是决定冷冻食品质构稳定性的关键参数。冰晶性质在决定冷冻食品的物理性质方面起着关键作用。图5是鱼糜凝胶在冻藏中由于冰晶演变造成的空隙形态变化，其中可见白色区域是由于冰晶融化后形成的孔洞，所有实验组的鱼糜凝胶孔洞随着冻藏时间延长，其孔径尺寸均出现不同程度的增大。在冻藏前的样品中观察到大量的小孔隙，这是鱼糜在形成鱼糜凝胶时由于交联不充分所产生的孔洞。如图6所示，所有实验组的凝胶孔隙率随着冻藏时间的延长呈增大趋势，其中，TG组及样品组的孔隙率显著小于空白对照组，这表明TG可有效调控鱼糜凝胶形成致密网络结构和小冰晶。但随着冻藏时间延长，TG组凝胶也会出现较大的冰晶孔洞和孔隙率，而样品组的冰晶尺寸和孔隙率随着冻藏时间的延长呈增大的趋势速度显著小于空白对照组、TG组和CA组，尤其是样品组-3使冻藏28 d后的鱼糜凝胶冰晶孔隙率增幅较空白对照组降低48.50%，证明ScAFPs协同TG可以更好地抑制大冰晶形成，从而有效调控鱼糜凝胶网络结构的稳定性。
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结 论
以鱼糜凝胶为研究对象，通过质构分析、凝胶强度、白度、滴水损失、微观形态及冰晶尺寸等指标，系统探究了ScAFPs协同TG交联作用对鱼糜凝胶冻藏稳定性的调控机制。研究发现，TG通过催化MP的交联反应，显著增强了凝胶的三维网络结构致密性，使水分子分布趋于均匀，从而促进冰晶的细小化；此外，ScAFPs可以抑制冰晶生长与大冰晶的形成。ScAFPs与TG协同对大冰晶的抑制使得鱼糜凝胶在冻藏期间的冰晶孔径、孔隙率均保持较低增长率，使得冰晶对凝胶的破坏程度降低，促使鱼糜凝胶保持较高白度。此外，ScAFPs与TG协同使鱼糜凝胶在冻藏期间的TPA特性和凝胶强度的变化幅度也可以保持较低的水平，鱼糜凝胶的持水能力增加、滴水损失降低、凝胶表面更加平滑。本研究为鱼糜凝胶制品冷冻贮藏提供一种新策略。
本文《抗冻多肽协同谷氨酰胺转氨酶交联调控鱼糜凝胶的冻藏稳定性》来源于《食品科学》2025年46卷第17期70-76页，作者：陈 旭，张天瑞，卜 帅，杨 澳，项雷文，汪少芸，蔡茜茜*。DOI:10.7506/spkx1002-6630-20250423-189。点击下方阅读原文即可查看文章相关信息。
实习编辑：梁雯菁；责任编辑：张睿梅。点击下方阅读原文即可查看全文。图片来源于文章原文及摄图网
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