《食品科学》：北京工商大学刘红芝教授等：蛋白质-多酚相互作用在食品功能调控与应用中的研究进展

蛋白质与多酚是天然食品体系中的两大重要功能组分，二者之间复杂的相互作用不仅是许多传统食品感官与营养特性的来源，更是现代食品科学领域用以精准设计与提升食品功能的关键策略。蛋白质不仅是人体必需的营养素，其乳化、凝胶等功能特性对食品的质构与物理稳定性也至关重要。而多酚作为广受关注的植物活性成分，其抗氧化与抗菌等生物活性为食品的健康属性增添了价值。然而，在实际应用中，二者均面临固有局限，天然蛋白质的功能特性难以满足复杂的食品工业需求，其对环境条件（如pH值、温度）的敏感性易使其构象发生变化，最终导致预期功能特性变化；而多酚的物化不稳定性与低生物利用度限制了其功效的有效发挥。

蛋白质-多酚相互作用为克服上述局限提供了有效的分子策略。该互作体系能双向提升组分的功能表现，多酚可充当保护剂，稳定蛋白质以抵抗加工或消化过程中的变性与降解；而蛋白质可作为递送载体，有效改善多酚的溶解性与分散稳定性。这种协同效应同时带来多方面的功能增益。在食品质构方面，多酚引起蛋白质构象变化，促进蛋白质形成更致密、稳定的凝胶网络，从而改善产品的质构特性；在乳液等分散体系中，蛋白质与多酚在界面共同形成的致密吸附层，能够同步提升体系的物理稳定性并抑制脂质氧化；在食品保鲜中，蛋白质-多酚复合膜表现出良好的抗菌性能。此外，该相互作用还可通过遮蔽蛋白质的特定抗原表位，有效降低其致敏性，提升食用安全性。然而，该相互作用存在两面性。例如，复合物的抗氧化活性可能因多酚的活性酚羟基被掩蔽而受到抑制；而过量多酚则会引发蛋白质的过度交联与聚集，反而导致溶解度下降、凝胶结构破坏等功能劣化，这体现了在实际应用中对其进行精确调控的必要性。基于以上问题， 北京工商大学食品与健康学院的严超、朱绪春、刘红芝*等系统综述蛋白质-多酚相互作用的研究进展，旨在为其在食品品质改良和功能食品开发中的应用提供思路。

1 蛋白质-多酚相互作用的分子机制与表征

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1.1 蛋白质-多酚相互作用类型

蛋白质-多酚相互作用本质上可分为非共价相互作用和共价相互作用，共同影响着食品组分在加工、贮存及消化过程中的变化特性与最终品质。非共价相互作用是蛋白质与多酚之间最普遍的结合方式，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力驱动。该类作用通常在温和条件下（中性pH值、常温）即可自发进行，具有可逆性。其中，疏水相互作用主要存在于多酚的芳香环与蛋白质疏水区域之间，特别是在多酚具有较高疏水性而蛋白质表面存在疏水口袋时更为显著；氢键则多存在于多酚的酚羟基与蛋白质的羧基、氨基或肽键之间；离子键常在特定pH值条件下发挥作用，例如在高于蛋白质等电点的条件下，蛋白质表面带负电，而多酚类物质（如酚酸）可电离形成带电基团，二者可能通过阳离子介导发生桥接作用。此类复合物的形成会改变蛋白质的构象，例如引起荧光猝灭、表面疏水性变化或二级结构部分展开，进而影响其功能性质，如溶解性、乳化性和稳定性。范德华力是分子间普遍存在的非特异性相互作用，为复合物提供额外的稳定性。值得注意的是，非共价复合物虽然制备简便，但其结合强度较弱，容易受到环境因素（如pH值、离子强度、温度）的干扰，导致其在食品加工或消化过程中发生非共价结构破坏。

共价相互作用通过形成稳定的化学键将多酚共价结合到蛋白质分子上，这种结合通常不可逆，且具有较强的机械和环境稳定性。共价复合物的形成主要依赖两类反应路径，一是酶催化反应，在多酚氧化酶（如酪氨酸酶、过氧化物酶）作用下，多酚首先被氧化为醌类中间体，该中间体具有较强的亲电性，可进一步与蛋白质亲核基团（如赖氨酸的ε-氨基、半胱氨酸的巯基）发生加成反应；另一种为非酶促途径，通常在碱性条件下（pH＞9.0）进行，其机制为多酚在碱性环境中氧化生成活性醌，进而与亲核氨基酸残基共价结合。自由基诱导的共价结合是指在体系中引入氧化还原引发剂（如过氧化氢、抗坏血酸等）诱导氧化还原反应，生成的羟自由基进攻蛋白质侧链的氨基酸残基，生成活性中间产物，进而与多酚形成共价键。此外，自由基引发机制也在某些加工条件下（如热处理、超声）促进共价结合物的生成。共价修饰可显著改变蛋白质的结构与功能，如增强其抗氧化能力、改善乳化性与热稳定性，并可能遮蔽过敏表位，降低致敏性。尽管如此，共价结合也可能导致蛋白质发生交联聚集，甚至产生沉淀，尤其在多酚过量添加时易引起功能性质的劣化。蛋白质-多酚相互作用类型如图1所示。

1.2 结构变化及其表征

蛋白质与多酚的相互作用涉及蛋白质多级结构的改变。现代分析技术通过多尺度表征手段，能够系统解析其二级结构、三级结构及高级聚集态的演变。光谱学、显微技术与计算模拟等方法相结合，可有效阐释相互作用引起的结构变化路径与分子机制。蛋白质-多酚复合物的结构及表征如图2所示。

1.2.1 二级结构

在蛋白质-多酚相互作用中，蛋白质的二级结构（包括α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）往往发生显著变化。FTIR、CD和拉曼光谱是解析此类结构演变的关键技术。FTIR通过反映酰胺I带（1 600～1 700 cm -1 ）的振动，可半定量地评估蛋白质二级结构的改变。拉曼光谱除可分析酰胺I带外，还能通过酪氨酸等残基的特征振动峰揭示氢键等非共价作用的参与机制。CD通过定量分析互作后蛋白质二级结构含量变化，揭示多酚诱导的蛋白质去折叠或再折叠过程。多项研究表明，多酚结合普遍诱导蛋白质发生不同程度的去折叠与结构重排。例如，绿原酸、阿魏酸与表没食子儿茶素没食子酸酯（EGCG）等常见多酚会促使蛋白的α-螺旋向β-折叠转化，使蛋白结构更加灵活；而单宁酸类较大分子则更易导致β-折叠与β-转角含量下降，无规卷曲含量上升，诱导蛋白质结构向松散、无序态转变。这种结构虽可能破坏蛋白质原有的有序折叠，却常有利于其与多酚形成更稳定的复合物，并在乳化、界面吸附等过程中表现出更好的功能适应性。多种光谱技术联用可弥补单一方法的局限，从而更完整地揭示蛋白质二级结构在互作过程中的动态变化与构效规律。

1.2.2 三级结构

蛋白质三级结构的改变反映了其三维折叠的变化，包括疏水核心暴露、芳香族残基微环境变化和二硫键重组。表面疏水性和游离巯基含量侧面反映蛋白质折叠状态的变化，蛋白质游离巯基减少表明蛋白质结构趋于致密，而表面疏水性增加表明蛋白质结构趋于展开。多酚与蛋白质的共价结合可能通过与疏水性残基发生相互作用，降低其表面疏水性，使蛋白结构更加致密和稳定。没食子酸与β-乳球蛋白的共价结合中观察到类似的现象。

色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基表现出蛋白质的固有荧光，荧光光谱红移或蓝移表明氨基酸残基暴露于亲水环境或疏水环境，反映蛋白质三级结构的解开和折叠。多酚引起蛋白质三级结构的变化会导致蛋白荧光强度变化和光谱迁移。进一步分析荧光猝灭，可通过氨基酸残基的荧光强度变化推断结合常数、结合位点数及猝灭机制（静态或动态猝灭），为相互作用提供热力学依据，反映蛋白质和配体的结合能力。随着多酚浓度的增加，诱导蛋白质结构展开，使其疏水性残基更多地暴露于亲水环境中，从而导致荧光猝灭。此外，通过弱测量系统中光谱中心的波长偏移计算蛋白质-多酚相互作用中的结合常数和结合位点数，与传统的荧光光度法相比，该方法表现出更高的准确性和特异性。NMR技术能够高分辨率地识别出蛋白质与多酚具体的结合位点及蛋白质结构转变，为探究分子识别机制提供原子水平的数据，例如，蛋白质和多酚之间的疏水相互作用破坏蛋白质原有的氢键，使其1H NMR信号峰发生变化。但与此同时，NMR应用也存在对样品浓度和稳定性要求较高、图谱解析复杂等问题。

蛋白质的热稳定性是衡量其三级结构整体稳固性的关键热力学指标，热变性的本质反映了蛋白质三级结构在热扰动下发生解折叠。DSC法通过测定变性温度与焓变，可直接反映三级结构的稳定性，变性温度升高通常表明蛋白质结构因多酚结合而更加稳定，而焓变则揭示了在变性过程中被破坏的相互作用数量的变化。ITC法则从结合过程的热力学参数角度提供互补信息。通过分析ΔG、ΔH与ΔS等参数，可推断主导结合的作用力类型，焓驱动结合通常以氢键或静电相互作用为主，而熵驱动则以疏水相互作用占主导。研究表明，分子质量较大的多酚通常表现出更强的结合亲和力与不同的热力学特征，例如单宁酸与明胶蛋白的结合强于EGCG，且前者以熵驱动为主，后者则主要表现为焓驱动。总体而言，共价复合物因形成稳定的化学键，通常表现出显著提升的热稳定性；而非共价复合物的热稳定性则取决于多酚分子结构与结合模式，既可能通过相互作用增强稳定性，也可能因部分去折叠效应而降低耐热性。热力学分析为理解蛋白质-多酚相互作用对三级结构稳定性的影响提供了能量角度的分析。

计算机模拟技术为在原子尺度解析蛋白质-多酚相互作用提供了关键手段。其中，分子对接能够有效预测多酚分子在蛋白质三级结构中的结合位点及主要作用力类型（如氢键、疏水相互作用和π-π堆积），并初步评估其结合亲和力。研究显示，多种多酚倾向于嵌入蛋白质表面的疏水性空腔或通过多种非共价作用稳定于蛋白的特定结构域中，为其作为功能性载体的设计提供了结构基础。进一步地，分子动力学模拟通过计算均方根偏差、回转半径等参数，能够评估多酚结合后蛋白质三级结构整体紧凑性和稳定性的变化。蛋白质-多酚体系在数十至百纳秒的模拟过程中逐渐达到稳定结合状态，并保持较低的结构波动，反映出复合物具备良好的结构相容性与结合稳定性。

1.2.3 四级结构

四级结构涉及多个蛋白质亚基的组装，当多酚与蛋白质相互作用时，它可能通过桥接不同的亚基，从而改变其四级结构，这直接关联蛋白质的分子质量、聚集状态和溶解性等功能特性。电泳、质谱和光散射技术是评估分子质量变化和大分子聚集状态的重要工具。

SDS-PAGE通过不同分子质量蛋白质在电场中的迁移率变化确定共价结合物的形成。通常，蛋白在非还原SDS-PAGE中会形成新的高分子质量条带，表明蛋白质和多酚之间形成了共价复合物，而亚基条带的消失表明这一亚基参与了共价结合。高分辨率质谱，如基质辅助激光解吸/电离飞行时间质谱和ESI-MS能够通过质荷比（m/z）准确测定蛋白质与多酚结合前后的分子质量变化，并结合碎片分析识别共价加合物的形成及修饰位点。DLS是分析溶液中复合物多分散指数和分子质量的重要工具，可用于研究多酚诱导的蛋白质聚集行为及纳米颗粒的形成。Zeta电位则通过测量颗粒表面电荷的变化，间接反映多酚分子在蛋白质表面的吸附情况。多酚引起蛋白粒径增大和Zeta电位升高，表明蛋白质聚集增强，同时二级结构变化暴露出更多的带电基团并影响整体电荷分布。

1.2.4 微观形貌

蛋白质-多酚相互作用的类型与强度直接决定了复合物的最终微观形貌，进而决定其溶解性、乳化性、凝胶性及稳定性等宏观功能属性。显微镜技术从微观形貌层面为蛋白质-多酚相互作用提供了直观证据。AFM在单分子水平上对蛋白质-多酚复合物进行成像，定量表征其纳米尺度的形貌、粒径分布及黏弹性变化，揭示蛋白质在外界刺激下的构象变化。TEM和SEM可清晰展现复合物的聚集形态、网络结构以及在某些载体系统（如乳液、纳米颗粒）中的分布情况，为宏观功能性质提供形貌学解释。多酚的分子结构是调控蛋白质复合物微观形貌的关键因素。小分子多酚（如儿茶素）因空间位阻较小有利于促进蛋白质交联，从而形成表面平滑、结构连续的蛋白薄膜。而大分子多酚（如单宁酸等多酚聚合物）则更易作为交联剂，通过桥接多个蛋白质分子诱导形成纤维状或团块状聚集体，甚至会因局部交联密度不均引发结构塌陷与表面凹陷。多酚可作为蛋白质分子聚合的桥梁，随着多酚浓度升高导致蛋白聚集增加并形成网络结构。

2 蛋白质-多酚相互作用的影响因素

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蛋白质-多酚复合物的形成、结构及功能特性受到多种物理化学因素的共同影响（图3），这些因素不仅决定了相互作用的类型与强度，更直接影响其在食品体系中的最终应用效果。系统了解这些影响因素是实现复合物精准设计的基础。

2.1 蛋白质与多酚的结构特征

蛋白质的氨基酸组成、分子柔性、表面疏水性及等电点共同影响其与多酚的结合能力。富含脯氨酸的蛋白质（如β-酪蛋白）因其松散结构更易与多酚结合；而具有高表面疏水性的蛋白质可通过疏水相互作用有效吸附多酚。α-乳白蛋白通过Glu25残基与葛根素以氢键作用结合，牛血清白蛋白与葛根素的结合以氢键为主（涉及Lys431、Ser428、Lys114、Leu112和Arg144残基），同时存在Leu189介导的疏水作用力。多酚的分子质量、羟基数量与位置、结构类型同样至关重要。例如，与表没食子儿茶素（EGC）和表儿茶素（EC）相比，分子质量更大、羟基更多的EGCG更易与蛋白质发生强相互作用。聚合度较高的原花青素对麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的结合亲和力均高于聚合度低的原花青素，这可能由于更多羟基和芳香环的存在增加了蛋白交联的机会，同时原花青素使麦谷蛋白沉淀的程度大于麦醇溶蛋白。

2.2 环境因素

环境条件是调控相互作用的关键外部因素，会影响复合物的功能特性。pH值通过改变蛋白质和多酚的电离状态及净电荷显著影响结合机制。在蛋白质等电点附近，静电斥力最小化，以疏水相互作用为主导，促进可溶性复合物形成；而在碱性条件下（pH＞9），多酚氧化为醌，有利于共价复合物的生成。大豆分离蛋白纤维和原花青素在pH 4时以静电相互作用和疏水相互作用为主自发结合，并最大程度地提高了复合物的功能性能。而在接近蛋白质的等电点时（pH 5），其柔性结构显著降低，二者以氢键、范德华力和疏水相互作用自发结合，溶解性和乳化性降低。离子强度是影响蛋白质结构的关键因素，Ca2+通过改变氨基酸微环境和玉米醇溶蛋白的二、三级结构，从而增强玉米醇溶蛋白与阿魏酸的结合稳定性，并通过蛋白质表面的疏水覆盖和胃蛋白酶的空间位阻效应提高蛋白的抗消化能力。当EGCG存在时，钙离子浓度增加会影响β-乳球蛋白与EGCG的Zeta电位，并通过静电相互作用进一步稳定复合物。王启明等研究了不同NaCl浓度下麦醇溶蛋白和槲皮素的相互作用方式及蛋白质构象变化，结果表明，不同NaCl浓度下麦醇溶蛋白与槲皮素通过静电相互作用、氢键和疏水相互作用结合，在50 mmol/L NaCl浓度下以疏水相互作用为主导。温度则影响反应动力学，同时适度加热可提高分子碰撞频率并促进非共价结合，但过热可能导致蛋白质不可逆变性或多酚降解。单宁酸和乳清蛋白的结合能力受温度的影响较大，在4 ℃时，乳清蛋白和单宁酸复合物具有良好的起泡性（336.7%）和泡沫稳定性（99.0%）。随着温度的升高（＞25 ℃），乳清蛋白和单宁酸复合物的起泡性和泡沫稳定性均显著降低。这可能由于温度升高导致蛋白质疏水结构暴露，单宁酸和蛋白质疏水相互作用增强，而氢键作用减弱，当温度高于60 ℃时蛋白聚集导致刚性结构增强，从而影响泡沫特性。

2.3 蛋白质与多酚比例

蛋白质与多酚的比例影响复合物的结合程度和功能特性。随着迷迭香酸浓度的增加，豌豆分离蛋白（PPI）的表面疏水性先升高后降低，多酚浓度为50 mmol/L时PPI结构完全展开，促进了蛋白与酚羟基之间氢键的形成，减少了蛋白亲水基团在外界环境中的暴露，导致PPI的疏水性增加。然而，当多酚浓度达到70 mmol/L时，过量的多酚分子增加了羟基和羧基等极性基团的数量，导致蛋白质周围环境极性的改变，从而增强其亲水性。白藜芦醇在低含量（50 μmol/g）时显著增加豌豆蛋白的起泡性，而高含量（100～250 μmol/g）时会引起蛋白质部分结构去折叠从而使起泡性降低。黑果腺肋花楸多酚的添加量影响鱼糜蛋白凝胶网络结构，从而改善鱼糜制品的品质及口感。

2.4加工处理方式

不同加工方式对蛋白质结构的影响会改变其与多酚的结合模式。高强度超声波（180 W、40 kHz）通过增加·OH的生成和促进蛋清蛋白与多酚的分散，加速蛋清蛋白与多酚的共价结合，大大缩短了复合物的制备时间，并显著提高了复合物的抗氧化活性和乳化性能。高压诱导β-乳球蛋白的二、三级结构变化，随着压力的增加，β-乳球蛋白氨基酸迁移，导致蛋白质有序结构含量降低，环状区域向蛋白质的疏水腔内移动，从而改变与多酚的亲和力和结合模式，为开发富含多酚的功能性食品提供理论基础。表1总结了蛋白质和多酚相互作用的影响因素及其复合物结合方式与功能特性。

3 蛋白质-多酚相互作用的功能调控机制

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蛋白质-多酚相互作用通过共价与非共价结合模式调控食品体系的功能特性。该相互作用可有效改善蛋白质的物理功能特性（包括胶体稳定性、流变与质构特性），增强其氧化稳定性，优化感官品质，并调控生物活性与营养功能（涵盖抗氧化、抗菌、抗过敏特性及消化行为），为食品功能配料的理性设计与品质提升提供了有效的分子策略。蛋白质-多酚复合物的功能特性如图4所示。

3.1 物理功能特性调控

3.1.1 乳化特性

蛋白质凭借其两亲性结构，可自发吸附于乳液体系中的油-水界面，通过降低界面张力并形成连续吸附膜，有效抑制液滴的絮凝和聚结，从而维持乳化体系的物理稳定性。该过程主要依赖于蛋白质的柔性构象以及形成界面膜所提供的空间位阻与静电排斥作用。因此，蛋白质的乳化活性和乳化稳定性受其分子构象、表面电荷分布、亲疏水平衡以及界面吸附行为等多种因素共同影响，这些属性共同决定了其在界面上的铺展能力与界面膜的流变性。多酚的引入可进一步强化蛋白质的乳化稳定性。多酚与蛋白质通过分子相互作用诱导蛋白质构象伸展，增加疏水区域暴露，从而提升其在界面的吸附效率与锚定强度。形成的蛋白质-多酚复合物能够在油-水界面构建更为致密和稳定的界面结构，增强空间位阻效应，并提高界面膜机械强度及对环境应力（如pH值和离子强度变化）的耐受性。

研究表明，通过精确调控蛋白质与多酚的比例及相互作用方式，可定向优化复合物的乳化性能。例如，蛋白质-多酚的非共价复合物通常通过氢键与疏水相互作用强化界面膜，提升乳液抗聚集能力；而共价复合物则因结合更为稳定，往往能赋予乳液长期贮存的稳定性。值得注意的是，多酚的增效作用存在一个最佳浓度范围。β-乳球蛋白与白藜芦醇的复合体系显示，适量多酚可通过结合蛋白质疏水区并优化亲水-疏水平衡，显著提升乳化活性与稳定性；但过量多酚可能导致蛋白质过度交联或发生相分离，反而不利于乳化性能的持续改善，这一现象强调了精准控制投料比例在应用中的关键意义。

3.1.2 凝胶与质构特性

蛋白质-多酚相互作用对食品流变性质与质构的调控呈现出浓度与结合方式依赖性，表现为既可增强也可削弱凝胶网络。适量多酚可通过诱导蛋白质分子间交联、促进二硫键形成及调控二级结构转变，促进形成致密且均匀的三维凝胶网络，从而有效增强凝胶强度、弹性及持水性。然而，当多酚过量时，过度交联会引发蛋白质发生无序聚集，破坏网络连续性，导致凝胶结构粗糙、稳定性下降，甚至出现脱水收缩现象。这一调控机制在不同蛋白体系中均得到验证。例如，在肌原纤维蛋白体系中，适量绿原酸在氧化条件下可介导蛋白结构修饰，进而增强其凝胶性能；橄榄叶多酚的引入也被证实可显著提升蛋清蛋白凝胶的黏弹性与保水性。值得注意的是，蛋白质-多酚凝胶体系还受到pH值、温度、离子强度等环境因素的协同调控，因此在应用中需综合考虑组分比例与环境条件的协同优化，才能实现对食品质构的精准调控。

3.2 氧化稳定性调控

蛋白质-多酚相互作用对食品氧化稳定性的提升在油脂及乳化体系中的抗氧化保护作用中尤为显著。复合物可通过多重途径协同抑制脂质氧化。首先，蛋白质-多酚复合物能在油-水界面形成致密的物理屏障，有效阻碍氧气和促氧化物质的扩散迁移；其次，多酚组分发挥其优异的自由基清除能力，及时中断脂质氧化的链式反应；同时，多酚能高效螯合铁离子等过渡金属，消除氧化反应的催化剂。在乳液体系中，以黑豆蛋白-绿原酸复合物为乳化剂稳定的纳米乳液在贮存期间脂质过氧化值显著低于单一蛋白稳定的乳液，且共价复合物的氧化稳定性效果更显著。在肉制品模型中，桑葚多酚的添加抑制了牛肉肌原纤维蛋白羰基产物的产生，有效延缓了酸败的发生。酚类化合物的结构显著影响其与肌原纤维蛋白相互作用的方式和强度，具有邻苯二酚或连苯三酚结构的黄酮类多酚表现出更强的抑制羰基和巯基形成能力，能维持蛋白质氧化稳定性，从而改善肉制品品质。这种基于分子互作的氧化稳定性调控，为开发天然、高效的脂质保护系统提供了技术路径。

3.3 感官特性调控

蛋白质-多酚相互作用直接影响了食品的滋味、色泽等关键感官属性。在滋味改良方面，多酚与蛋白质的结合能有效掩蔽多酚本身的苦涩感。这一过程主要通过多酚分子中的酚羟基与蛋白质特定氨基酸残基的相互作用实现，从而降低了多酚与口腔味觉受体的直接接触。蛋白质-多酚复合物可通过疏水相互作用或共价结合吸附食品中的异味分子（如豆腥味），同时延缓不良风味前体物质的氧化降解。在色泽稳定性方面，多酚与蛋白质自组装成更稳定的复合物，为易氧化的多酚分子提供了有效的保护。蛋白质的三维结构能够包埋多酚的活性酚羟基，减缓酶促褐变速率，有助于维持产品的外观品质。

3.4 生物活性与营养功能调控

3.4.1 抗氧化活性

蛋白质-多酚复合物的抗氧化活性变化呈现复杂的构效关系，其活性水平受多酚结构、结合方式及反应环境共同调控。研究表明，多酚的引入通常能够显著增强蛋白质体系的自由基清除能力，这主要归因于多酚分子中芳香环与酚羟基等活性基团的贡献。然而，复合物的最终抗氧化效果并非各组分的简单叠加，而是多重因素平衡的结果。

在结合方式方面，共价结合与非共价结合对抗氧化活性的提升机制存在差异。一般而言，共价结合物由于形成了稳定的化学键，其抗氧化活性增强效应更为显著，例如在苦荞蛋白-多酚体系中，共价结合多酚对自由基清除能力的贡献明显高于非共价结合。一方面是由于共价键作用提高了复合物的稳定性，另一方面也可能是因为共价连接将多酚更牢固地锚定在蛋白质骨架上，改变了其电子转移效率。多酚的分子结构同样对复合物活性产生关键影响。通常，酚羟基的数量和位置直接决定了其抗氧化潜力。在大豆分离蛋白与不同儿茶素的共价复合物中，自由基清除能力为SPI-EGCG＞SPI-EGC＞SPI-EC，这与EGCG、EGC和EC三者所含酚羟基数量的递减趋势完全一致，表明多酚的分子结构是调控复合物抗氧化活性的决定性因素之一。值得关注的是，结合过程可能因占据多酚活性酚羟基位点或产生空间位阻，反而削弱了其自身抗氧化能力。因此，精准调控多酚结构与结合模式成为优化复合物抗氧化性能的关键。

3.4.2 抗菌活性

蛋白质-多酚复合物的抗菌活性呈现出多机制协同作用的特点，其抗菌效能主要源于多酚分子固有的生物活性及其与蛋白质结合后产生的协同增强效应，包括破坏微生物细胞膜、抑制关键酶活性以及干扰能量代谢。研究表明，通过蛋白质载体对多酚进行包封或复合，能够显著增强其抗菌效率。以卵清蛋白-香芹酚复合体系为例，与游离香芹酚相比，该复合物在较低的浓度条件下即可有效抑制蜡样芽孢杆菌和沙门氏菌的生长，表明蛋白质载体不仅提高了抗菌成分的生物可利用性，同时解决了多酚在贮存过程中易光降解的难题，为保持抗菌活性的持久稳定提供了有效方案。不同结合方式对抗菌活性的影响存在明显差异。共价复合物由于形成了稳定的化学键合，能够缓解多酚的快速释放，延长作用时间，同时通过改变复合物的表面特性，增强与细胞膜的相互作用，从而表现出更为持久和高效的抗菌性能。这一特性使得蛋白质-多酚复合物在活性包装、食品保鲜等领域的应用展现出独特优势。

3.4.3 抗过敏特性

蛋白质-多酚相互作用在降低食物致敏性方面展现出独特优势，其抗过敏机制主要通过以下途径实现，在分子水平上，多酚与过敏原的结合能够通过空间位阻效应直接遮蔽或破坏免疫球蛋白E（IgE）抗体的线性与构象表位，显著降低蛋白质的IgE结合能力。研究表明，这种表位掩蔽效应在不同蛋白体系中均得到验证，如大豆蛋白与酚酸复合后其主要过敏原的免疫反应性明显减弱。在免疫调节层面，蛋白质-多酚复合物不仅能抑制IgE与过敏原的特异性结合，还能抑制肥大细胞脱颗粒等关键过敏反应环节，从而有效阻断过敏级联反应。

此外，多酚通过调节蛋白质的消化特性进一步影响其致敏性。适度延缓的消化过程，减少了具有免疫活性肽段的释放，从而抑制过敏反应。通常，具有较大分子质量和多羟基取代基的多酚分子能更有效地遮蔽过敏表位，降低蛋白致敏性。这种基于分子相互作用的致敏性调控策略，为开发新型低过敏食品配方提供了思路。

3.4.4 消化特性

蛋白质-多酚相互作用对消化特性的调控呈现出双向协同效应，其作用机制与结合方式密切相关。在蛋白质消化方面，多酚通过特异性结合能够调控蛋白酶的水解过程。共价复合物通常通过遮蔽酶切位点或改变蛋白质空间构象，显著延缓消化速率，这种缓释效应虽可能暂时降低蛋白质的即时消化率，但有助于减少过敏原表位的暴露。相比之下，非共价复合物对蛋白质消化过程的影响通常较为有限。在多酚生物可及性方面，蛋白质作为高效的大分子载体，通过多种途径增强多酚的稳定性与吸收效率：首先，蛋白质结构为多酚提供了有效的物理屏障，减少其在胃酸环境中的降解；其次，复合物的形成改善了疏水性多酚的溶解性与分散度，扩大了其肠道吸收表面积；此外，某些功能性肽段还能通过增强细胞膜穿透性，进一步提升多酚的跨膜转运效率。例如，β-乳球蛋白与槲皮素和核黄素的非共价复合物能够显著提高多酚在模拟胃肠道模型中的保留率和转运效率。绿原酸与肌原纤维蛋白的疏水腔深度结合，减少了绿原酸在肠道消化过程中的降解，并将绿原酸的生物可及性从59.5%提高到71.6%。这种双向调控为设计靶向递送系统、开发低过敏性食品配方及优化营养素生物利用度提供了理论依据和技术途径。

4 蛋白质-多酚相互作用在食品工业中的应用

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蛋白质-多酚相互作用及其在食品工业中的多功能性为保持产品质量、延长保质期和强化营养等提供了绿色且高效的解决方案。以下将系统阐述其在4个重要领域的创新应用。蛋白质-多酚相互作用在食品工业中的应用如图5所示。

4.1 食品功能配料级标

蛋白质-多酚复合物作为新型功能配料，可以改善传统食品配方的性能。作为一种新型抗氧化乳化剂，多酚-蛋白质复合物不仅具有良好的乳化性能，而且能够有效保护易氧化食品基质中的活性物质。例如，绿原酸与椰奶中椰子球蛋白相互作用，促进了蛋白分子的结构展开，改变了椰子球蛋白的亲脂性，促进了油-水界面上致密厚实的界面膜形成，从而提高了椰子球蛋白的乳化稳定性，可用于提高椰奶植物基饮料的稳定性，延长货架期。在肉制品中，乳清蛋白-单宁酸共价结合物被用作天然抗氧化剂和保水剂，添加于香肠中既可抑制加工和贮存过程中的脂质氧化，又能减少烹煮损失，改善产品质地品质。芦丁、槲皮素、咖啡酸通过抑制羰基化、巯基（—SH）向二硫键（—S—S—）转化和Schiff碱的形成，以及肌浆蛋白和肌原纤维蛋白氧化，从而延长香肠在室温条件下的贮存时间。此外，蛋白质-花青素复合物作为天然色素和抗氧化双功能配料，已应用于饮料、糖果等零食和乳制品中，在提供丰富色泽的同时增强了产品的抗氧化活性，并为食品的结构功能方面提供其他优势。

4.2 食品质构改良

蛋白质-多酚复合物的凝胶特性为调控食品质构提供了有力工具。在凝胶类食品中，多酚使蛋白质适度交联作用，形成更为致密和均匀的三维网络结构，被用于改良传统豆腐和布丁的质地，使其硬度和弹性显著提升，持水性增强。相反，在高蛋白营养棒或粉末配方中，乳清蛋白与含多酚的蔓越莓喷雾干燥颗粒复合可通过抑制蛋白质的过度聚集和硬化，缓解产品在贮存期常见的质地劣化问题，维持柔软口感。在烘焙领域，面筋蛋白和单宁复合能够改善面团流变学特性，增强面筋网络强度，从而提升面包的体积和内部纹理结构。

4.3 活性包装与保鲜涂层

基于蛋白质-多酚复合物的活性包装材料是食品保鲜领域的研究热点，符合对环境可持续性和食品安全的要求。SPI-多酚复合膜已被开发为可食性保鲜涂层，涂覆于新鲜水果、生鲜肉食表面，不仅能减少水分蒸发，其缓慢释放的多酚成分还提供了显著的抗菌和抗氧化效果，有效抑制褐变和微生物腐败，延长鲜切产品的货架期。在豌豆蛋白薄膜中添加单宁酸，能够显著增强其机械性能、防潮性和紫外线阻隔，表现出优良的抗氧化和抗菌性能。类似地，玉米醇溶蛋白-没食子酸复合纤维膜通过静电纺丝技术制成，适用于干燥食品作为可食用涂层，其表现出对多种食源性致病菌的强烈抑制活性，为实现活性包装设计提供了方向。

4.4 营养递送系统

蛋白质-多酚复合物是构建营养递送系统的优良载体，主要用于保护、靶向输送生物活性成分和提高生物活性成分的生物利用度。β-乳球蛋白-儿茶素稳定的纳米乳液能够有效递送疏水性的白藜芦醇，表现出更高的抗氧化活性，并通过增强其在胃肠道消化中的稳定性，促进其在小肠段的吸收。PPI-樱桃多酚复合体系可显著提高樱桃多酚的消化稳定性和热稳定性，并将其精准递送至肠道炎症部位，增强其抗炎效果。通过EGCG表面修饰铁蛋白-芦丁复合物，覆盖了铁蛋白表面的酶消化位点，提高了消化稳定性，实现了芦丁的缓释，从而发挥其潜在的健康调节作用。此外，改性大豆分离蛋白与疏水性姜黄素和亲水性儿茶素相互作用形成稳定的纳米复合物，增强其贮存稳定性和热稳定性，为开发基于物理修饰蛋白质以共同负载疏水性和亲水性营养物质的递送系统提供了参考依据。

4.5 其他应用

在食品工业中，蛋白质-多酚相互作用的潜力已突破传统应用，展现出独特的创新价值。基于蛋白质对不同类型的酚类物质表现出不同的亲和力，该相互作用可应用于酒类与果汁的澄清，通过形成蛋白质-多酚复合沉淀高效去除不稳定多酚，改善产品口感、风味和色泽。植物蛋白通常凝胶性能不及动物蛋白，而蛋白质-多酚相互作用可有效弥补这一缺陷，广泛应用于素食肉、素食凝胶甜品等。用绿茶浸渍液复水鹰嘴豆后提取蛋白质，所得蛋白-多酚复合物的凝胶硬度显著高于普通鹰嘴豆蛋白，成功制备出稳定的素食蛋黄酱，而普通鹰嘴豆蛋白则无法形成此类乳化体系。木犀草素与马铃薯蛋白的共价复合物能显著提升产品的硬度和稳定性，同时降低析液率，从而获得质地更佳、更稳定的搅打奶油替代品。这些应用为实现清洁标签产品和植物基素食产品的创新设计提供了技术支持。

5 结 语

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蛋白质-多酚相互作用作为一种高效、绿色的分子修饰与功能强化策略，在食品科学领域展现出巨大的应用潜力与理论研究价值。本文系统综述了其分子机制、功能调控以及在多个食品工业领域的应用前景，表明蛋白质-多酚相互作用能够显著改善食品的胶体稳定性、质构特性、抗氧化和抗菌性能以及营养学表现，为构建健康、稳定和功能化的食品体系提供了理论支撑。

尽管该领域已取得显著的研究进展，但仍存在若干关键挑战亟待解决。首先，当前研究多集中于单一的蛋白质-多酚模型体系或作用环境，而忽略了实际食品复杂的多组分体系，糖类、脂质、矿物质等组分必然与蛋白-多酚互作产生竞争或协同效应，因此亟需发展适用于复杂食品基质的监测表征手段，以揭示复杂组分的相互作用机制。其次，当前研究多集中于蛋白质-多酚相互作用的分子机制解析及体外功能评价，而在人体层面的系统研究仍相对有限。尽管已有研究通过体外模拟消化、细胞模型和动物实验初步揭示了复合物的消化特性与潜在生物活性，未来研究还需要关注复合物在真实膳食体系矩阵中的消化吸收规律、在人体内的代谢途径以及对肠道微生态的影响。此外，为实现向产业化应用的转化，未来研究应着力于建立组分提取-修饰-复配一体化的绿色制备工艺，降低能耗与减少溶剂使用，结合计算机模拟与在线监测技术，实现对制备过程复合物结构的精准调控，并积极推进复合体系在精准营养递送、智能活性包装及生物医药等领域的应用。

引文格式：

严超, 朱绪春, 陈炳宇, 等. 蛋白质-多酚相互作用在食品功能调控与应用中的研究进展[J]. 食品科学, 2026, 47(6):392-403. DOI:10.7506/spkx1002-6630-20250908-067.

YAN Chao, ZHU Xuchun, CHEN Bingyu, et al. Research advances in the regulatory effects of protein-polyphenol interactions on food functional properties and their applications[J]. Food Science, 2026, 47(6): 392-403. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-20250908-067.

实习编辑：甘冬娜；责任编辑：张睿梅。点击下方阅读原文即可查看全文。图片来源于文章原文及摄图网

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