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（来源：新华社）
新华社济南5月31日电（记者张力元）人体细胞犹如一座精密的通信城市，每天都有大量“指令”穿梭传递，调控着情绪、代谢等生命活动。这些指令的“接收器”，是一类被称为G蛋白偶联受体（GPCR）的蛋白质，它们好比分布在细胞表面的“天线”，负责捕捉来自激素、神经递质等外界信号。
人体内有超过800种GPCR，仅通过39种“信号中继员”（16种Gα蛋白、5种Gβ蛋白、14种Gγ蛋白和4种Arrestin蛋白）向下传递指令，却能精准调控上万种不同的生理和病理功能。这一“少中继、多任务”的现象，表明细胞内存在极为精妙的“信号组织机制”。
长期以来，科学家的研究都聚焦于一种名为β-arrestin的关键蛋白，它被认为是GPCR信号转导核心“分流器”之一。然而，内源性的β-arrestin能否自发形成具有特定功能的凝聚体？其“组装”过程是否受到不同GPCR的精准调控？凝聚形成的分子机制是什么？这种凝聚体又是否直接决定GPCR的生理功能？这些关键科学问题始终缺乏明确答案。
近日，国际学术期刊《自然》在线发表了山东大学孙金鹏教授团队、肖鹏教授团队与美国杜克大学专家团队合作的研究成果。该研究首次证实，这种β-arrestin蛋白并非传统认为的静态“脚手架”，而是能够自发形成具有液滴特性的“动态凝聚体”，充当细胞内的“信号集结平台”，在纳米尺度上实现对信号的局部富集与精准调控。
论文通讯作者、山东大学高等医学研究院院长孙金鹏说：“不同GPCR受体能诱导出差异化的‘抱团模式’，相当于不同信号塔会告诉β-arrestin用不同的方式组建信息站，让各类生命信号在独立区间精准传递、互不干扰。”
这项研究首次将“相分离”机制与GPCR的区域化信号直接联系起来，明确β-arrestin凝聚体作为“区域化组织平台”的核心作用。这一发现为理解GPCR信号的“区域化转导”提供了全新理论框架，为破解细胞信号调控底层逻辑提供了全新视角。
同时，这一发现为神经系统疾病、肿瘤、代谢性疾病等重大病症的靶向药物研发开辟了全新方向、提供了全新靶点。孙金鹏说：“很多疾病的发生，本质上就是细胞信号乱套了。如果我们能通过调控β-arrestin凝聚体的形成或解离，就像是给信号系统加装一个可调节的‘开关’，实现对疾病相关信号通路的精准干预，助力精准医疗创新发展。”
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