《食品科学》：大连海洋大学田元勇副教授等：双壳贝类肌肉结构及蛋白质生化特性研究进展

双壳贝类（如扇贝、牡蛎和蛤蜊等）作为重要的海洋水产资源，其在全球养殖产业持续蓬勃发展。根据2024年中国渔业统计年鉴的统计，2023年的养殖总量约为1 495万 t，在食物供给中占有重要地位。随着“健康膳食”理念的普及，高蛋白低脂肪的海洋珍品凭借其独特的营养价值，已成为现代餐桌上不可或缺的优质食材，不仅为消费者提供了多样化的膳食选择，更成为人们获得优质动物蛋白质的重要来源。扇贝以闭壳肌肥厚饱满获得“贝中皇后”美誉；牡蛎不仅富含蛋白质，还富含牛磺酸、锌等活性物质，享有“海洋牛奶”美誉。贝类凭借丰富的营养组成和生理活性在改善居民营养结构方面展现出独特优势。

双壳贝类的闭壳肌作为自然界中一种较为特殊的肌肉组织，由横纹闭壳肌和平滑闭壳肌共同组成。这两种肌肉组织在蛋白质组成上存在显著差异，特别是肌球蛋白重链、副肌球蛋白和肌钙蛋白等关键功能蛋白的组成差异会引发不同的加工特性。近年来的研究表明，这些肌肉蛋白的理化特性（包括热稳定性、凝胶形成能力和持水性能等）不仅决定了加工产品的质构特征（如弹性和嫩度），还显著影响产品的营养保留效率。值得注意的是，副肌球蛋白作为区分脊椎动物和无脊椎动物的重要标志性蛋白，在平滑闭壳肌组织中呈现高表达特征。副肌球蛋白的生理生化机制一直是肌肉生物学研究的热点领域。尽管相关研究取得了一定的进展，目前针对双壳贝类肌肉系统的研究仍存在显著不足，特别是在肌肉超微结构的解析、类型特异性蛋白的功能表征以及加工过程中蛋白质结构与功能关系的机理研究等方面，仍有许多关键科学问题亟待解决。

大连海洋大学食品科学与工程学院的刘泽鹏、张瑶、田元勇*等综述近年来双壳贝类肌肉研究的核心进展，系统梳理其肌肉的结构特征、横纹闭壳肌与平滑闭壳肌在组织学、生化学层面的差异，探讨不同类型肌肉对贝类生理行为及加工品质的调控作用。并进一步解析肌肉蛋白（如肌原纤维蛋白、基质蛋白）及其在热加工、冷藏或冷冻处理中的功能演变规律，以期为双壳贝类的肌肉功能和加工研究提供理论参考，并为提升产品附加值提供科学依据。

1 双壳贝类肌肉结构特性

双壳贝类闭壳肌的形态和功能在不同物种间存在显著差异。以牡蛎和扇贝为代表的单柱物种，其闭壳肌是位于壳中央的柱状肌肉结构。而蛤类、蚶类等双柱类则具有前、后两个闭壳肌。如图1所示，6 种常见双壳贝类的组织结构中，虽然形态存在多样性，但其核心结构均由横纹闭壳肌和平滑闭壳肌构成。进一步分析表明，这两类肌纤维在纤维排列方式、肌球蛋白亚型表达、线粒体密度等超微结构特征上也差异显著。这种独特的肌肉组织分化不仅决定了闭壳肌的力学特性，更通过差异化能量代谢途径实现了功能优化。此外，除闭壳肌之外，外套膜和足肌在构型、收缩频率等方面也呈现出与生态相适应的高度分化，本文主要围绕闭壳肌的结构和特性展开综述。

1.1 双壳贝类横纹闭壳肌结构特性

横纹闭壳肌作为双壳贝类闭壳肌的主要组成部分，其独特的结构特征与功能特性备受研究者关注。该肌群呈现典型的肉色半透明外观，组织结构高度分化，在闭壳肌中占比高达90%，是贝类实现贝壳开闭运动的关键动力来源，直接参与捕食、呼吸、排泄等重要生理过程。

从显微结构来看，横纹闭壳肌由排列高度有序的肌纤维束构成。以2 cm长度的肌肉为例，通过定量分析显示其平均肌纤维长度约为650 μm。在超微结构层面，肌纤维呈现出特征性的横纹结构，由暗带（A带）和亮带（I带）周期性交替排列，形成明暗相间的特征性结构。值得注意的是，每条肌纤维外周均被富含弹性蛋白和胶原纤维的结缔组织鞘紧密包裹，这种独特的三维支撑网络不仅为肌纤维提供了必要的力学支撑，更显著影响肌肉组织的加工特性。

在肌纤维形态学参数方面，不同贝类物种间存在明显差异。李绘娟等采用AJ-VERT软件对长牡蛎（Crassostrea gigas）的定量分析表明，其横纹闭壳肌纤维直径为（7.410±0.847）μm，显著高于平滑闭壳肌的（5.970±0.631）μm（P＜0.05）。而宋扬等的研究则发现，虾夷扇贝（Mizuhopecten yessoensis）横纹闭壳肌纤维密度更高，组织结构更为致密，这可能是其闭壳肌爆发力较强的重要结构基础（图2）。Wang Ling等通过生物力学建模研究进一步揭示了肌纤维密度与收缩性能的量化关系。研究证实肌纤维密度与其最大收缩力呈显著正相关，这种相关性在闭壳肌的高频运动过程中表现尤为突出。深入机制研究表明，高密度肌纤维可能通过增加II型快肌纤维比例、优化横桥连接效率等分子机制，显著提升化学能向机械能的转化效率，这为理解双壳贝类横纹闭壳肌的高效运动机制提供了重要理论依据。

1.2 双壳贝类平滑闭壳肌结构特性

在双壳贝类闭壳肌中，平滑闭壳肌所占比例低于10%。呈乳白色不透明状，形状宛如月牙，质地略微粗糙，与横纹闭壳肌紧密相连。在牡蛎和扇贝中，横纹闭壳肌与平滑闭壳肌界限十分清晰，而在菲律宾蛤仔中，这两种肌肉的界限则呈现出一种过渡状态。

从显微结构来看，平滑闭壳肌细胞呈现典型的长梭形或纺锤形，其肌纤维排列相对疏松（图2）。与高度组织化的横纹闭壳肌相比，平滑闭壳肌缺乏规则排列的横纹结构，也不存在暗带、Z线、M线或肌小节等特征性结构。这种无Z线的结构特点赋予了平滑闭壳肌组织显著的延展性能。Zhang Long等的研究表明，肌纤维直径与肌肉硬度呈负相关，即肌纤维直径越小，肌肉组织硬度越高。这一发现在Sanger等对海扇蛤（Pecten ziczac）的研究中得到验证，其数据显示横纹闭壳肌肌细胞直径为0.9～2.0 μm，而平滑闭壳肌最宽处直径仅1.0 μm。Chantler关于扇贝肌肉质地的研究也证实了这一规律，相比于横纹闭壳肌，平滑闭壳肌确实具有更高的硬度。

值得关注的是，平滑闭壳肌中富含的副肌球蛋白或许也是肌肉组织机械强度显著增强的主要原因。横纹闭壳肌的粗肌丝核心含有副肌球蛋白（约占粗肌丝质量的7%），但相较于平滑闭壳肌的粗肌丝，这一含量明显更低。这可能是造成热加工时肌肉严重收缩与韧性化的主要原因。此外，平滑闭壳肌组织中丰富的胶原纤维和弹性纤维网络，进一步提升了其弹性与延展性能。正是这些独特的结构和功能特性，使平滑闭壳肌成为当前生物医药材料领域的重要研究对象。

2 双壳贝类肌肉收缩特性

双壳贝类肌肉的收缩特性与其蛋白组成及肌肉结构有着紧密的联系，深刻影响其生理功能和生存适应性。横纹闭壳肌赋予贝类快速收缩能力，负责壳体的张开与闭合，使其能迅速响应外界刺激。相比之下，平滑闭壳肌收缩较慢，但具有优越的抗疲劳特性，能提供持久、稳定的闭壳力，且能耗极低，从而保证了贝类在多变环境中的安全与稳定。这种生理特性的差异影响了热收缩性，横纹闭壳肌对热敏感，受热时快速剧烈收缩，这解释了活贝在热加工（如蒸煮）初期壳体迅速张开的普遍现象。而平滑闭壳肌的热收缩则相对缓慢、持久，其收缩程度和最终质地（如韧性、多汁性）密切相关。因此，深入理解这两种肌肉的收缩机制，对于双壳贝类的保活运输、加工工艺（如热烫、蒸煮等）至关重要。

2.1 横纹闭壳肌的快速收缩

横纹闭壳肌主要由肌动蛋白、肌球蛋白、肌联蛋白以及其他次要成分构成。其中，肌球蛋白和肌动蛋白是肌丝中的主要蛋白质，它们是产生收缩的分子基础。肌球蛋白头部与肌动蛋白的周期性结合与分离，是横纹闭壳肌收缩的核心机制，肌球蛋白头部包含三磷酸腺苷（ATP）结合位点和肌动蛋白结合位点，同时还附有轻链（如调节轻链和必需轻链），这些轻链通过磷酸化等修饰方式调控ATP酶的活性，进而促成横纹闭壳肌的快速收缩与松弛周期性循环。一旦神经信号触发肌肉收缩，细胞内的Ca2+浓度会迅速升高，与肌钙蛋白的C亚基结合，进而引发原肌球蛋白的移位，暴露出肌动蛋白的结合位点。随后，肌钙蛋白I与肌动蛋白解离，解除对横桥形成的抑制作用，肌球蛋白头部转变为高能构象，并利用ATP水解产生的能量，紧密结合到肌动蛋白的结合位点上，形成横桥。这些横桥的形成及其随后的摆动会拉动肌丝滑行，导致肌肉纤维弯曲缩短，从而产生收缩力。在其内部存在一个称为T管的分支膜内陷网络，该网络有助于Ca2+在整个细胞内同步释放，当神经冲动抵达横纹闭壳肌时，T管内的电位变化会引发肌质网释放Ca2+，进而控制肌球蛋白和肌动蛋白产生收缩。在非收缩状态下，双壳贝类横纹闭壳肌的原肌球蛋白会覆盖在肌动蛋白的结合位点上，有效阻止横桥的形成。此时，肌球蛋白的头部呈现低能构象，并与ATP结合，但并未发生水解。当神经信号停止或细胞内Ca2+浓度降低时，原肌球蛋白便会重新覆盖结合位点，横桥解离，肌丝复位。此时，ATP的结合会促使肌球蛋白头部脱离肌动蛋白，进入新一轮的周期性循环，使肌肉进入舒张过程。这一过程充分展示了双壳贝类横纹闭壳肌快速收缩的高效性和精确调控性。此外，肌联蛋白等次要成分也发挥着重要的调节作用，维持肌丝的结构稳定性和协调性。在糖酵解代谢的支持下，横纹闭壳肌能够迅速获取能量，进行快速收缩。这一过程主要由II型肌纤维完成。此外，横纹闭壳肌还拥有高度发达的肌质网系统，该系统负责储存和释放Ca2+，从而实现对肌肉收缩过程的精确调控。这使得横纹闭壳肌在需要快速、有力收缩时能够迅速响应，展现出其独特的生理特性。

2.2 平滑闭壳肌的持久收缩

与横纹闭壳肌的快速收缩特性不同，平滑闭壳肌展现出的是持久性的收缩能力，这与其独特的结构和代谢机制紧密相关。双壳贝类平滑闭壳肌主要由I型肌纤维构成，收缩时更多地依赖有氧代谢产生能量。通过一种低能耗的方式维持持久张力，这种特殊的收缩模式被称为“锁扣（Latch）”。并且平滑闭壳肌的收缩功能同样是依靠肌肉粗、细丝之间的滑动实现。Sun Xiujun等通过对虾夷扇贝（M. yessoensis）横纹闭壳肌和平滑闭壳肌蛋白质组学分析，结果显示，横纹闭壳肌的主要快速收缩蛋白——肌球蛋白II的ATP酶活性显著高于平滑闭壳肌，这为两种肌肉收缩特性的差异提供了理论依据。在平滑闭壳肌收缩过程中，平滑闭壳肌细胞内Ca2+浓度的变化同样起着关键作用。但其核心机制在于通过肌球蛋白调节轻链（MRLC）的磷酸化实现“动态平衡”的调节。

平滑闭壳肌肌球蛋白的磷酸化过程主要受到Ca 2+ 、钙调蛋白（CaM）、肌球蛋白轻链以及肌球蛋白轻链激酶（MLCK）的调控。当平滑闭壳肌细胞受到神经元或激素的刺激时，细胞内Ca 2+ 浓度迅速上升。Williams等的研究表明，在静息状态下，平滑闭壳肌内的Ca 2+ 浓度为140 nmol/L；而受到刺激后，该浓度可上升至500～700 nmol/L。此时，Ca 2+ 与CaM结合，引起构象变化，暴露出疏水结合位点，并与目标蛋白MLCK等结合，形成(Ca 2+ ) 4 -CaMMLCK复合物，该复合物进一步激活MLCK，MLCK的激活促使它将ATP的γ-磷酸基团转移到MRLC的第19位丝氨酸残基上，使其磷酸化。磷酸化的MRLC激活平滑闭壳肌肌球蛋白的ATP水解酶，从而促进ATP的水解，进而引起肌纤维的收缩。

平滑闭壳肌的持续收缩与特殊的细胞结构密切相关。平滑闭壳肌内线粒体数量丰富，能够持续提供能量，这使得平滑闭壳肌在收缩过程中耗氧量较低。在平滑闭壳肌中，粗肌丝与细肌丝以螺旋交错的方式排列，收缩时肌丝之间的重叠区域较大，也可能是导致热加工时质地变化的主要原因；平滑闭壳肌主要依赖于细胞外的Ca 2+ 流入和肌浆网缓慢释放的Ca 2+ ，这使得细胞内Ca 2+ 浓度得以长时间维持。此外，在肌球蛋白轻链磷酸化之后，横桥与肌动蛋白的结合过程较为持久且不易逆转，平滑闭壳肌横桥的磷酸化状态通过Rho相关卷曲螺旋形成蛋白激酶（ROCK）通路抑制肌球蛋白磷酸酶，减少去磷酸化作用，从而保持横桥的闭合状态。同时，平滑闭壳肌横桥的ATP酶活性仅为骨骼肌的1/10～1/100，所以能量消耗相对缓慢。

2.3 肌肉收缩与能量代谢关联性

由上述可知，肌肉的收缩需要能量的消耗，ATP是细胞内的能量货币。ATP合成主要通过3 条能量代谢途径：线粒体有氧呼吸（氧化磷酸化）、磷酸肌酸体系以及无氧糖酵解。横纹闭壳肌肌肉收缩遵循肌丝滑行理论，并含有丰富的糖原储备，以支持快速收缩能力。殷中专等总结了贝类横纹闭壳肌的能量代谢模式，双壳贝类横纹闭壳肌通过糖酵解产生丙酮酸（Pyr）和还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NADH），其中NADH通过苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体基质，而Pyr则经脱羧后进入线粒体基质，合成乙酰-CoA。乙酰-CoA作为三羧酸循环的底物，在线粒体基质中产生NADH和还原型黄素腺嘌呤二核苷酸（FADH2）。随后，NADH和FADH2进入电子传递链，复合物I和II分别将NADH和FADH2中的氢拆解为H+和电子，并将H+泵入膜间腔，形成线粒体膜内外的质子浓度差。电子在复合物之间传递，最终复合物IV将膜间腔内的质子与电子传递链内的电子转移至基质，并催化H+、电子与氧气生成水。该过程产生的能量用于ATP合酶（F1F0-ATP synthase）催化ATP的合成。这一过程不仅为横纹闭壳肌的快速收缩提供了所需的能量，还体现了双壳贝类在能量代谢上的高效性。

平滑闭壳肌收缩同样需要消耗ATP，能量来源基本一致，但它并非通过ATP酶的动力学调节维持收缩状态，而是通过肌球蛋白轻链的磷酸化启动收缩。该过程不依赖于Ca 2+ 的周期性波动。这种机制让平滑闭壳肌能够以较低的能量消耗实现持久收缩。并且平滑闭壳肌细胞内含有较高数量的线粒体，这些线粒体通过其功能为长时间运动提供能量。在有氧环境下，细胞内的线粒体能够充分利用氧气进行呼吸作用，通过氧化磷酸化产生ATP。在这一代谢过程中，葡萄糖经糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等步骤，逐步释放能量并合成ATP，为平滑闭壳肌的持续收缩提供稳定而持久的能量支持。

3 双壳贝类肌肉中的主要蛋白质及其特性

3.1 横纹闭壳肌与平滑闭壳肌的蛋白质组成

肌肉的功能特性在很大程度上取决于其蛋白质的构成。横纹闭壳肌和平滑闭壳肌中各自含有不同类型的蛋白质，这些蛋白质在结构和功能上都具有独特性，并影响肌肉功能与加工特性（图3、表1）。软体动物平滑闭壳肌具有抗拉伸性，富含副肌球蛋白的双壳贝类平滑闭壳肌表现出一种独特的收缩特性——滞留性收缩（noncatch contraction）。这种收缩力极为强大，在双壳贝类中副肌球蛋白的N末端预测存在多个磷酸化位点，这代表了双壳贝类中特殊性，证明副肌球蛋白与这种收缩机制紧密相关。

双壳贝类肌肉的蛋白质组成不仅决定了其收缩特性，还影响了肌肉的加工品质和营养价值。不同类型的蛋白质在加工过程中表现出不同的变性行为、凝胶形成能力、对冷冻损伤的敏感性等。因此，深入了解双壳贝类肌肉中蛋白质的特性，对于优化其加工技术和提高产品品质具有重要意义。

3.2 热加工中的变性行为

与鱼类热处理后质地软化不同，双壳贝类在热处理过程中，其肌肉表现出明显的韧性化现象。这种现象可能是由于特殊蛋白质的热变性和交联聚合，从而增强了肌肉的结构强度和硬度。在传统高温热处理肌肉的过程中，随着加热温度的升高和加热时间的延长，蛋白质卷曲螺旋结构会因环境温度的升高而逐渐衰减。蛋白质的三维构象对其生物功能至关重要，构象受损会导致蛋白质的生物功能发生变化，进而引起蒸煮损失增加、持水能力下降、质地变硬和汁液减少。因此，选择恰当的热加工条件一直是水产肌肉食品加工中的关键问题。适宜的热加工可使双壳贝类闭壳肌获得更好的质地和弹性。然而，过度热加工通常会劣化水产肌肉食品的质地，使其发生明显的收缩和韧性化。这些变化与热加工过程中蛋白质热变性程度密切相关。例如，加热导致肌球蛋白与肌动蛋白构象改变，表现为蛋白质分子间的交联和聚集，导致肌纤维间隙减小，排列更加紧密，引起热收缩，进一步增强了肌肉的硬度。Wu Zixuan等在对栉孔扇贝（Chlamys farreri）进行热加工时发现，胶原蛋白构象的破坏会导致明显的收缩并增强弹性。然而，与牛肉、猪肉和鸡肉等大型陆生动物相比，双壳贝类的胶原蛋白含量相对较低。因此，在热处理过程中，无法确认胶原蛋白的变性与闭壳肌韧性化有明确相关性。过度煮沸会使双壳贝类肌肉食品的质地失去弹性，变得韧性化，这可能与某些蛋白质的存在以及它们的变性、交联和聚合现象密切相关。

不同蛋白质具有各自独特的热变性行为和变性温度，如表2所示。支慧敏等对菲律宾蛤仔（Ruditapes philippinarum）的前后闭壳肌进行了热吸收峰的研究，发现存在3 个热吸收峰，它们分别代表肌球蛋白、副肌球蛋白和肌动蛋白的变性温度，对应的温度分别为50、60 ℃和78 ℃。石启龙等则对海湾扇贝（Argopecten irradians）闭壳肌的热吸收峰进行了研究，发现存在两个热吸收峰，温度分别为53.45 ℃和78.74 ℃，这表明不同双壳贝类的闭壳肌蛋白质在热加工过程中的变性行为存在差异。这种差异不仅体现在变性温度上，还体现在变性速率和变性程度上。肌球蛋白通常在较低温度下就能迅速变性，而肌动蛋白则需要较高的温度才会发生变性。蛋白质热变性导致从原来的单体模式转变成复合体模式变性交联从而改变肌肉质地。此外，有研究表明副肌球蛋白具有极高的热稳定性，即使在100 ℃条件下热处理30 min，副肌球蛋白条带也未发生明显的变化，表明高温无法使得副肌球蛋白结构完全展开。

副肌球蛋白作为脊椎动物和无脊椎动物的差异蛋白，其较高的热稳定性也可能赋予了贝类特有的耐煮性。其特性或许是造成脊椎动物与无脊椎动物在热处理后收缩程度不同以及质构特性存在差异的主要原因。因此，在双壳贝类闭壳肌热加工过程中应充分考虑到副肌球蛋白和其他肌原纤维蛋白的热稳定性及其对肌肉质地的影响。通过合理控制热处理温度和时间，使得贝类肌肉制品拥有良好的口感和质地，满足不同消费者的需求。同时，深入研究副肌球蛋白的热稳定性机制，有望为开发新型贝类加工技术和产品提供理论依据和技术支持。

3.3 凝胶形成能力

贝类不仅是重要的蛋白质来源之一，还具备区别于鱼类的独特凝胶形成能力。在鱼糜制品的制作过程中，通过漂洗、斩拌等工艺，并结合盐溶液的共同作用，能够有效去除杂质并提升凝胶性能。漂洗的次数、温度以及漂洗液成分均会对鱼糜品质产生影响。斩拌时间、速度和盐浓度等条件同样会影响鱼糜的凝胶特性，但贝糜更侧重于蛋白质本身的结构变化。Feng Jiaqi等利用海湾扇贝（Argopecten irradians）开发出非漂洗贝糜，该产品不仅营养价值丰富、风味独特，还具备更优的凝胶强度和白度。Fan Xinru等通过将海湾扇贝（A. irradians）闭壳肌与鲢鱼（Hypophthalmichthys molitrix）鱼糜混合的研究发现，当扇贝与鲢鱼的质量比为1∶3时，鱼糜制品展现出最佳的凝胶强度。

在双壳贝类中，副肌球蛋白作为标志性蛋白质，其存在与否被认为是导致无脊椎动物与脊椎动物制成的海洋凝胶产品质地差异的关键因素。1986年，Sano等通过将不同比例的无脊椎动物肉与阿拉斯加鳕鱼（Theragra chalcogramma）鱼糜混合进行研究，结果显示，随着无脊椎动物肉比例的增加，热处理后的凝胶特性亦相应增强。推测副肌球蛋白显著影响了海洋凝胶产品的质地特性。Wan Xuanying等则从方形环棱螺（Bellamya quadrata）中提取副肌球蛋白，并以不同比例（0%、20%、40%、60%、80%和100%）添加至草鱼（Ctenopharyngodon idella）鱼糜中。研究结果表明，当添加100%副肌球蛋白时，凝胶的质地特性发生显著变化，其硬度和弹性显著高于其他5 组。Sano等研究发现，在副肌球蛋白-肌球蛋白系统凝胶中，凝胶特性指数随副肌球蛋白含量的增加而上升。这也表明当副肌球蛋白发挥作用时，肌球蛋白与肌动蛋白的参与同样不可或缺。副肌球蛋白的凝胶形成能力不仅适用于食品加工，其独特的生物相容性还使其在生物医药领域具有应用潜力。Yin Shuhua等利用从长牡蛎（C. gigas）中提取的副肌球蛋白制备水凝胶，发现其具有促进小鼠皮肤伤口愈合的效果。

尽管已有研究表明副肌球蛋白对凝胶的质地特性具有显著影响，并具备显著的生化功能，但其具体的分子机制仍不明确，亟需进一步探究。为了深入理解这一机制，未来的研究可能需要重点关注副肌球蛋白与其他蛋白质的相互作用，以及这些相互作用在加热过程中如何影响凝胶网络的形成，进而为食品加工以及蛋白质基生物医用材料的研发开辟新路径。

3.4 冷藏降解

随着水产品保鲜技术的快速发展，冷藏已成为延长双壳贝类货架期的主要保存方式。目前市售产品主要包括3 种形式：带壳冷藏、可食用部位分装冷藏和单一贝柱冷藏。然而，在冷藏过程中，贝类产品的感官品质和营养成分会发生显著劣变，主要表现为：质地特性改变（硬化以及软化）、特征性风味物质流失、色泽品质下降和肌肉组织结构破坏。值得注意的是，带壳冷藏与分装冷藏产品的质地变化呈现明显差异，这种品质劣变亟需通过优化保鲜工艺加以改善。

双壳贝类闭壳肌质地的硬化现象与鱼的“僵直”现象相似，姜明慧等在对单一虾夷扇贝横纹闭壳肌于4 ℃条件下贮藏5 d的研究中，观察到虾夷扇贝横纹闭壳肌的“硬化”状态，在冷藏初期随着ATP降解促使肌动蛋白和肌球蛋白紧密结合，进而致使肌肉收缩显著（图4）。Shin等在长牡蛎（C. gigas）4 ℃贮藏过程中发现，第5天时闭壳肌呈浅灰色；第8天时闭壳肌呈浅灰色，且透明度下降，第9天时整体开始腐败。欧韦等在对长牡蛎（C. gigas）的冷藏研究中发现，长牡蛎在0～4 ℃条件下贮藏11 d后，肌球蛋白重链显著降解，进而导致闭壳肌软化。Xiong Xin等证实，在虾夷扇贝（M. yessoensis）的贮藏过程中，除肌球蛋白重链外，肌动蛋白等结构蛋白也发生了不同程度的降解，进而破坏了肌原纤维结构的稳定性，致使质地下降。贝类在死亡后也存在僵直现象。这种僵直现象可能与肌肉中关键蛋白的降解和能量代谢的变化密切相关。与鱼相比，在冷藏过程中，贝类闭壳肌“僵直”的时间较长。这种现象可能与贝类闭壳肌的ATP消耗较低有关，也可能与副肌球蛋白的特性有关，副肌球蛋白可能能够长时间维持结构并引发收缩。

现如今，多种调控技术可从物理和生化层面进行干预，以维持双壳贝类在冷藏过程中的质地品质。研究表明，内源性蛋白酶的活性是导致质地劣化的主要因素之一。Liu Bing等指出，半胱氨酸蛋白酶主要作用于肌原纤维蛋白，而丝氨酸蛋白酶则同时作用于肌原纤维蛋白和结缔组织蛋白。这种酶解作用的特异性导致了肌肉组织不同结构组分的差异性降解，从而引起整体质地的改变。温度对蛋白酶活性的调控具有双重效应：虽然低温可暂时抑制酶活性，但长期冷藏可能导致酶构象改变而出现活性反弹，加速蛋白质的降解进程。

为抑制蛋白质降解导致的质地劣化，研究者开发了多种干预策略。Zeng Xinyao等研究证实，超高压处理可通过改变蛋白酶的空间构象降低其活性，从而有效抑制蛋白质降解。更为精准的干预来自Liu Bing等的研究，大豆天然胰蛋白酶抑制剂能有效维持肌原纤维蛋白的二级结构稳定性，抑制α-螺旋向β-折叠的转化，减少色氨酸残基的暴露，从而显著改善蛋白质的凝胶形成能力。而Chen Xiuli等则通过开发壳聚糖基涂层保鲜剂，延缓了香港牡蛎（C. hongkongensis）在0 ℃贮藏时蛋白质的降解与脂质的氧化，进而保持了产品品质。这些发现为通过调控蛋白酶活性保持贝类质地品质提供了重要理论依据。

在实际应用中，这些干预策略的组合使用可能产生更显著的效果。例如，将超高压处理与天然酶抑制剂相结合，不仅可以从物理层面改变蛋白酶的活性，还能通过生化途径进一步稳定肌肉蛋白的结构。这种多维度的保鲜方式可能为双壳贝类冷藏技术的优化提供了新的思路。不同种类的双壳贝类对冷藏条件的适应性存在差异，这与其肌肉组织中的蛋白组成和代谢特性密切相关。因此，在制定具体的保鲜方案时，需综合考虑贝类品种、冷藏形式以及目标品质指标，以实现最佳的保鲜效果。

3.5 冷冻变性

冷冻过程中细胞间隙冰晶的形成是导致肌肉质地劣化的关键因素。冰晶的生长会产生显著的机械应力，不仅直接破坏肌纤维膜的完整性，还会诱导肌原纤维蛋白（尤其是肌球蛋白和肌动蛋白）发生不可逆变性。这种损伤在分子层面表现为蛋白质空间构象的改变和功能基团的暴露，进而引发蛋白质分子间异常交联和聚集。解冻过程中，由于变性的肌原纤维网络无法完全重吸收冰晶融水，导致汁液流失和组织结构破坏，最终形成粗糙、松散的质地特征。

值得注意的是，冰晶的破坏效应与其尺寸和分布密切相关。大尺寸冰晶会刺穿肌纤维束，破坏肌节结构的连续性；而冰晶的非均匀分布则会导致局部应力集中，加速Z线断裂和肌纤维碎片化。这种微观结构损伤会进一步促进蛋白质水解酶（如钙蛋白酶）的释放，形成“冰晶损伤-蛋白降解-结构坍塌”的恶性循环，最终表现为持水性下降、剪切力降低等宏观品质劣变现象。

近年来，快速冷冻技术的研发取得了显著进展。Teng Xiaoyu等的研究表明，在-80 ℃液氮冷冻条件下，长牡蛎（C. gigas）细胞间形成的冰晶尺寸最小，其质地和风味与新鲜样品最为接近。梁钻好等通过对比不同冷冻方式下牡蛎的品质，发现经-35 ℃液浸速冻的牡蛎，解冻后依然能保持良好的持水能力与弹性，且蛋白质无明显变性。-35 ℃液浸速冻的冻结速率最快，高达13.03 cm/h，是-35 ℃气流冷冻和-80 ℃超低温冷冻的5～6 倍。Liu Bing等则利用150 W超声辅助浸渍冷冻技术，成功延缓了海湾扇贝（A. irradians）在90 d贮藏期的品质劣变。这些研究证实，通过优化冷冻工艺参数可以调控冰晶的形成和分布，从而减轻冷冻对肌肉蛋白的损伤。然而，现有技术仍面临着一些挑战。一方面，快速冷冻设备的成本较高，且工艺较为复杂；另一方面，无论是活品、生冻品还是熟冻品，热处理后出现的韧性化现象依然是制约加工品质的主要问题。副肌球蛋白在这一过程中可能起到了关键作用。有研究表明，副肌球蛋白主要存在于双壳贝类平滑闭壳肌的肌棱层（即与壳体紧密相连的部位），这导致平滑闭壳肌较难脱离壳体，并且它与双壳贝类的捕获机制有关。此外，副肌球蛋白被预测位于软体动物粗丝蛋白的核心，具备较强的凝胶形成能力。因此，未来应探究副肌球蛋白在冷冻过程中的具体作用机制。通过深入分析副肌球蛋白的结构与功能关系，可以为优化双壳贝类的冷冻工艺提供理论依据。同时，研究副肌球蛋白在不同温度和时间条件下的变化规律，将有助于开发更具针对性的冷冻保护剂，提升产品的冷冻品质。这些努力不仅能够解决当前冷冻技术面临的瓶颈问题，还为双壳贝类加工产业的可持续发展提供了新的方向。

4 结语

尽管近年来对双壳贝类肌肉结构及蛋白质特性的研究取得了显著进展，但仍有若干关键科学问题亟待解决。副肌球蛋白是脊椎动物与无脊椎动物的关键差异蛋白，尽管已知副肌球蛋白的一些功能特性，但其如何动态协同完成肌肉收缩的分子机制仍不明确。特别是在平滑闭壳肌中，由副肌球蛋白介导的“锁扣”机制，其低能耗持久收缩的分子基础还有待揭示，并且其生化功能仍存在诸多未知。

在热加工过程中，副肌球蛋白良好的热稳定性可能是引起肌肉韧性化的关键因素。然而，其具体机制尚未阐明，相关研究仍相对匮乏。另一方面，在冷冻冷藏产品中，副肌球蛋白的低温变性行为也有待进一步阐明。未来应聚焦副肌球蛋白分离纯化，系统探讨不同加工温度下与其他蛋白质（如肌球蛋白、肌动蛋白等）之间的互作机制。因此，有必要发展多尺度、多维度的分析技术策略。首先，在分离高纯度副肌球蛋白基础上，采用圆二色光谱与内源荧光光谱技术解析其二级及三级结构特征。进一步可利用冷冻电子显微镜与X射线晶体学方法，以解析其高分辨率三维空间结构。同时，结合透射电子显微镜、流变学、分子动力学模拟，探究蛋白网络形态变化，以及韧性化聚集体形成分子机制。最终，将微观层面获得的结构与动力学数据、宏观仪器检测结果（如质构分析、流变特性以及低场核磁所测得的水分分布）进行系统关联，全面揭示副肌球蛋白在加工过程中的作用机制，不仅为优化加工工艺提供科学依据，也为开发新技术与提升产品品质奠定理论基础。

作者简介

通信作者：

田元勇，大连海洋大学食品科学与工程学院副教授。主要从事贝类、鱼类、虾类等生鲜水产品供应中品质精准调控、鲜度可视化技术、生产加工标准方面研究。其中鲜度快速检测技术、海水流化冰技术、微冰晶冷冻技术、抗菌包装技术在企业中进行应用和推广，收到良好效果。作为课题负责人主持国家自然科学基金面上项目、辽宁省自然科学基金项目等7 项，参与国家重点研发计划、以及各类省部级科研项目10余项。获得辽宁省科学技术进步奖二等奖1 项。发表学术论文70余篇，其中SCI/EI收录论文20余篇，国内外学术报告10余次。入选辽宁省百千万人才工程千人层次人才，第二届全国水产名词审定委员会水产品加工与质量安全分委员会副主任委员。

第一作者：

刘泽鹏，大连海洋大学食品科学与工程学院硕士研究生。研究方向为水产品加工，以第一作者、或参与者发表学术论文4 篇，其中SCI收录1 篇，EI收录2 篇。

引文格式：

刘泽鹏, 张瑶, 肖博涵予, 等. 双壳贝类肌肉结构及蛋白质生化特性研究进展[J]. 食品科学, 2025, 46(21): 346-355. DOI:10.7506/spkx1002-6630-20250630-209.

LIU Zepeng, ZHANG Yao, XIAO Bohanyu, et al. Review on the muscular structure and protein biochemical characteristics of bivalves[J]. Food Science, 2025, 46(21): 346-355. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-20250630-209.

实习编辑：杨欣瑞；责任编辑：张睿梅。点击下方阅读原文即可查看全文。图片来源于文章原文及摄图网

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