北京
HIV-1包膜糖蛋白（Env）复合物是广谱中和抗体的唯一作用靶点，该蛋白目前已成为HIV-1疫苗开发的重要研究领域。Env 糖蛋白是自然界中糖基化程度最高的蛋白质之一，然而寡糖基转移酶同工型STT3A 和STT3B 对Env 糖基化的作用目前还未得到充分阐明。同时，重组 Env 糖蛋白存在 N-连接糖基化位点（PNGS）的聚糖占有率不足，该不足可能引发脱靶免疫反应，给能够有效防控 HIV-1 疫苗的研发带来挑战。因此，进一步揭示调控 N-连接糖基化位点聚糖占有率的分子机制，对于设计能够有效预防和控制HIV-1感染的疫苗至关重要。
近日，来自美国的科学家们通过研究人寡糖基转移酶复合物OST-A（催化亚基STT3A）和OST-B（催化亚基STT3B）对HIV-1 包膜糖蛋白（Env）糖基化的差异性调控作用，揭示了HIV-1 Env 的糖基化调控的关键机制机理，该研究成果目前已发布至Journal of virology杂志，题为“Differential contributions of human oligosaccharyltransferase complexes OST-A and OST-B to HIV-1 envelope glycoprotein glycosylation”。
研究证实，HIV-1 Env 的糖基化主要由 OST-A 调控；此外，对重组Env 蛋白的位点特异性聚糖分析鉴定出多个依赖STT3A 的位点，并证实STT3B 在C 端糖基化中起主导作用。这项基础研究为宿主细胞介导的糖基化机制提供了全新见解，也为开发调控基于Env 的免疫原潜在N - 连接糖基化位点聚糖占有率的方法提供了理论依据，为HIV-1重组Env疫苗的开发奠定了研究基础。
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