专家点评Cell Research | 清华大学方晓峰团队合作发现新的植物温度感受器

随着全球变暖进程加剧，高温胁迫成为 影响农业生产 最严重的自然灾害之一，解析植物感知和响应高温胁迫的机制 ， 对于实现 作物 高产稳产至关重要。 近几年研究发现， 细胞内 生物大分子的相分离是重要的温度感知机制， 然而 温度感知的分子基础 尚 不清楚 。应激颗粒（stress granule s ） 是 细胞 应对各种胁迫时产生 的保守的 凝聚体。在植物中，高温胁迫诱导应激颗粒形成，对植物适应热胁迫至关重要。

2025年5月 14 日，清华大学 生命科学学院方晓峰课题组 与深圳湾实验室黄恺研究员 课题组合作 在CellResearch杂志在线发表了题为AthermosensorFUST1 primes heat-induced stress granule formation via biomolecular condensation inArabidopsis的研究论文， 首次揭示了植物细胞感知高温 信号 并 起始 应激颗粒组装的 机制 。

该研究 鉴定到 一个能够在高温下 发生 相分离的未知功能 蛋白并命名为FUST1。FUST1 在正常生长温度下 均匀分散在细胞质中 ， 当 植物 细胞受到 高温 刺激 ，FUST1迅速且可逆地形成凝聚体 （图1A） 。体外 重组的 FUST1 蛋白 可以 发生 相分离， 且随着温度升高相分离 能力提高（图1 B ） ， 表明 FUST1可以通过相分离感知温度变化。 作者进一步利用遗传学、细胞生物学、生物物理学和计算机分子动力学模拟等多学科交叉手段证明FUST1通过其类 朊 病毒域（ PrLD ）感知高温，发现该区域充编码一个“温度开关”，随着温度升高经历“锁定到开放”的构象变化，控制F UST1 的分子间相互作用（图1 C ，D ）。

图1. FUST1直接感受高温发生相分离。（A）植物细胞受到高温刺激后FUST1在细胞质中迅速发生相分离形成凝聚体；（B）FUST1体外相分离随着温度升高而增强；（C）全原子分子动力学模拟示意图；（D）FUST1的PrLD区域编码一个温度开关。

进一步 研究发现， FUST1凝聚体 可 招募 应激颗粒 的经典组分， 但F UST1 凝聚体的形成早于应激颗粒的组装 。 作者利用 双荧光 标记 发现 ， FUST1凝聚体形成 之后 ， 应激颗粒组分 在FUST1凝聚体 中开始 聚集。敲 除 FUST1 基因， 导致 应激颗粒 的形成 滞后 ，表明F UST1 对于 应激颗粒 的组装至关重要 ， 敲除 FUST1 基因 会减弱 植物的 耐 热性。 此外，FUST1 同源蛋白 在陆生植物中 均 存在， 介 导 热响应的 PrLD 序列也非常 保守。

综上，该研究揭示了FUST1作为温度感受器，通过其相分离启动应激颗粒组装（图2），为温度感受和应激颗粒组装机制提供新的见解。FUST1及其同源蛋白作为热适应性分子靶点，在未来作物耐热性改良中具有潜在应用价值。

值得一提的是，FUST 1 蛋白的名字是从我国古代神话山海经中记载的扶桑树（FUSangTree）来的。《山海经·海外东经》：“汤谷上有扶桑，十日所浴，居水中。九日居下枝，一日居上枝。”其中扶桑树象征着FUST 1 蛋白高度 无序且 作为 支架的性质，其中的太阳象征着热应激颗粒的核。

图2. FUST1感知和响应温度的工作模型。

清华大学方晓峰副教授和深圳湾实验室黄恺研究员 为论文通讯作者，清华大学生命学院博士后耿攀、已毕业博士李昌轩、深圳湾实验室助理研究员全学波和清华大学生命学院博士生彭佳璇为该文共同第一作者。福建农林大学熊延教授、深圳大学刘宏涛教授、清华大学戚益军教授和 西湖大学杨培国研究员 等人对该工作做出了重要贡献。该工作获得了 国家自然科学基金、中国科技部重点研发计划、 深圳湾实验室重大项目 、 深圳湾实验室开放基金 和广东珠江人才计划 等经费支持。

https://www.nature.com/articles/s41422-025-01125-4

专家点评

杨淑华（中国农业大学 教授）

在全球气候变暖的大背景下，如何提升植物对高温胁迫的适应能力，已经成为植物科学领域亟待攻克的核心问题。植物不像动物那样可以调节体温，它们必须依靠细胞内的“传感器”来感知环境温度变化，并快速做出反应。然而，这些“传感器”究竟长什么样？又是 如何精准地感知温度并启动防御机制的？

方晓峰和合作者的这项研究发现一个此前未被报道的蛋白FUST1，在植物中扮演着“热感应开关”的关键角色。它不是传统意义上的温度受体，而是通过一种看似柔软、实则精准的方式——生物大分子凝聚（biomolecular condensation），实现对热的感知与应激颗粒的快速组装。这种凝聚机制是由FUST1蛋白中一个名为 朊 样结构域（ PrLD ）的小片段主导的。研究团队不仅通过实验手段验证了这一结论，还借助全原子分子动力学模拟和生物物理学手段揭示了“热感应锁”的分子细节。这是目前植物领域最深入的热感应分子机制解析之一。从生物学功能来看，FUST1缺失的植物在高温下出现严重细胞死亡、发育迟缓，甚至种子发芽率也大幅下降；而恢复表达FUST1后，所有缺陷都得到了拯救。不仅如此，FUST1还参与“获得性热耐性”的建立—植物在经历一次轻度热刺激后，会启动记忆机制，为后续更强烈的热 胁迫做 准备，而FUST1正是这个记忆形成过程中不可或缺的分子角色。研究还发现，FUST1的热响应机制在多种植物中保守存在，包括玉米、大豆、白菜等主要农作物，为未来通过分子育种手段改良作物耐热性提供了重要的靶点。

FUST1的发现是生物相分离领域在植物热感应研究中的一个重要进展。它不仅加深了我们对植物温度感知机制的认识，也为理解细胞如何利用相分离快速响应环境变化提供了全新视角。可以预见，以FUST1为代表的内在无序蛋白，有望成为未来农业生物技术中的关键工具分子。

专家点评

李丕龙（清华大学 教授）

相分离介导的生物分子凝聚体往往能对环境因素改变而敏感且快速的响应，因此相分离在诸多环境胁迫例如热胁迫中发挥不可或缺的作用。清华大学方晓峰团队的最新研究揭示拟南芥 中的蛋白质FUST1通过热依赖的生物分子凝聚作用在植物热应激反应中扮演关键角色。这项研究整合了多种实验技术和计算 机 模拟，揭示了FUST1如何通过其朊病毒样结构域（PrLD）感知温度变化并触发应激颗粒（SGs）的形成。

这项工作揭示了 FUST1的热传感机制及其在应激颗粒组装中的作用，为植物生物学领域带来了突破性进展。与 拟南芥 中 另一同样通过 PrLD 感知温度变化的蛋白 ELF3相比， 这项工 作更细致的表征了 FUST1的PrLD 在感知温度时的 构象 变化 细节， 揭示相关热传感器的独 特性和普遍性。此外，FUST1与哺乳动物G3BP 1/2 的自抑制机制相似，提示这种调控策略可能是跨界保守的，为相分离的普遍性提供了理论支持 ，为哺乳动物中基于IDR的相分离调控（如 G3BP1/2的RNA依赖性凝聚）提供了新的研究视角，可能启发对动物应激颗粒动态组装机制的进一步探索。