在真核细胞中，细胞器的生物发生对于细胞功能和细胞存活至关重要。叶绿体是具有复杂内部膜网络的独特细胞器。输入的核编码叶绿体蛋白跨过拥挤的基质迁移到类囊体膜的迁移机制尚不清楚。
2020年3月12日，中国科学院植物研究所张立新团队在Cell 在线发表题为“Liquid-Liquid Phase Transition Drives Intra-chloroplast Cargo Sorting”的研究论文，该研究确定了两个拟南芥锚蛋白STT1和STT2，它们专门介导叶绿体双精氨酸易位（cpTat）途径蛋白到类囊体膜的分选。
STT1和STT2通过其C末端锚蛋白域的相互作用形成独特的异二聚体。cpTat底物与STT络合物的N端固有无序区的结合引起液-液相分离。STT低聚物的多价性质对于相分离至关重要。STT-Hcf106相互作用可逆相分离，并有助于蛋白靶向和跨类囊体膜转运。因此，相分离液滴的形成作为叶绿体内蛋白分拣的新机制出现。该研究的发现突出了调节细胞器生物发生的相分离的保守机制。
高等植物的叶绿体对于光合作用至关重要，并且在其他重要的生理过程中也起着至关重要的作用，例如脂质和氨基酸的生物合成，细胞信号传导和宿主防御。叶绿体含有约3,000种蛋白质，而这些蛋白质中只有一小部分是由叶绿体基因组编码的。大多数核编码的叶绿体蛋白在细胞质中合成为具有N端靶向信号的前体，称为转运肽，随后被转运到叶绿体中。然而，叶绿体的显著特征之一是其高度复杂的结构，具有多个亚细胞膜（外膜，内膜和类囊体膜），从而描绘出三个独立的隔室（膜间空间，基质和内腔）。因此，了解叶绿体蛋白靶向和分选的分子机制具有很高的挑战性。
核编码的叶绿体蛋白通过一种常见的导入设备跨过叶绿体包膜而被导入基质，即Toc / Tic（叶绿体的外/内包膜的转位子）复合物。一旦前体蛋白到达叶绿体包膜的基质侧，并且其转运肽已被基质加工肽酶切割，在许多情况下，该蛋白会进一步靶向其在叶绿体中的正确子小室 。例如，一些蛋白质在释放到基质中后被重新插入内膜。其他输入的蛋白质，主要是那些参与光合功能的蛋白质，通过不同途径靶向类囊体膜。
类囊体膜蛋白可以自发插入或使用上述途径之一，或参与主要由光收集蛋白采用的叶绿体信号识别颗粒（cpSRP）途径。类囊体管腔蛋白通常在其N末端带有进一步的靶向信息，从而指导它们通过叶绿体分泌（cpSec）或叶绿体双精氨酸易位（cpTat）途径进行引导。cpSec途径需要一个ATPase，cpSecA和由cpSecY和cpSecE组成的易位通道，并参与几种腔蛋白的运输，包括质体蓝蛋白和氧释放复合物（OE33）。cpTat机制由膜蛋白Tha4，Hcf106和cpTatC组成。Hcf106和cpTatC已显示在类囊体中形成一个700 kDa的大型受体复合物，并为底物提供了初始结合位点，Tha4作为一种独立的复合物存在，在蛋白质转运过程中与该受体复合物发生相互作用。
文章模型
通常，针对不同途径的底物靶向取决于底物蛋白本身中的特定信号。然而，如何识别靶向信号以及将导入的蛋白质跨过拥挤的基质环境引导至不同类囊体受体的机制仍然未知。
在这项研究中，研究人员鉴定了两个锚蛋白，STT1和STT2，它们形成杂合体，以通过液-液相分离机制将cpTat蛋白选择性地引导至类囊体。该研究进一步证明，STT复合物与cpTat信号肽之间的弱多价相互作用对于相分离至关重要。因此，这项工作提供了对蛋白质分选机制和类液体生物系统的见解。
参考消息：
doi：10.1016/j.cell.2020.02.045
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