Plant Cell | 中国农大郭岩课题组揭示植物碱胁迫响应的调控新机制

盐碱等逆境胁迫是限制植物生长和作物产量的主要因素之一。质膜H+-ATPase活性调节对于植物生长发育以及逆境胁迫适应十分重要【1】。中国农业大学郭岩课题组近期的研究发现，盐碱胁迫下14-3-3蛋白通过感受钙信号，选择性的结合并抑制PKS5激酶活性，进而激活质膜H+-ATPase的活性，使植物适应盐碱逆境胁迫【2】。在正常条件下，质膜H+-ATPase活性较低，它们保持基础的细胞pH稳态，维持细胞基础的生命活动，处于“自抑制”状态【3,4】，但是目前其保持“自抑制”的分子调控机制并不清楚。

近日，The Plant Cell 杂志在线刊发了中国农业大学郭岩教授课题组题为 The Ca2+ sensor SCaBP3/CBL7 Modulates Plasma Membrane H+-ATPase Activity and Promotes Alkali Tolerance in Arabidopsis 的研究论文，揭示拟南芥耐碱性的调控新机制。该研究利用生物化学、分子生物学和遗传学手段揭示了Ca2+蛋白传感器SCaBP3一方面通过与质膜H+-ATPaseAHA2 C末端RI结构域的互作，促进了AHA2 C末端与AHA2中央环区的分子内互作，从而促进H+-ATPase活性的“自抑制”；另一方面，SCaBP3与PKS5激酶直接互作，稳定PKS5与H+-ATPase的互作，进而促进PKS5对H+-ATPase活性的磷酸化抑制作用。

在该研究中，研究人员发现SCaBP3/CBL7功能缺失植株对碱胁迫的耐受性增强，这与质膜H+-ATPase的活性增加相关。互作分析，体内重组和质膜H+-ATPase活性测定结果都与遗传结果相一致。并且，烟草和酵母重组实验也表明，SCaBP3可以通过增强H+-ATPaseAHA2自身分子内和AHA2与PKS5的分子间互作， 进而保持正常条件下质膜H+-ATPase的活性的“自抑制”作用。在碱胁迫下，植物细胞内升高的钙信号被蛋白传感器SCaBP3识别，SCaBP3与AHA2解离，以增强质膜H+-ATPase的活性。

SCaBP3蛋白参与碱胁迫响应的分子机制模型

综上所述，该研究揭示了一种Ca2+传感器/激酶/质膜H+-ATPase信号模块，其作为拟南芥耐碱性的中心组分，可实现胁迫响应调整和质膜质子通量的微调。

中国农业大学植物生理学与生物化学国家重点实验室的杨永青副教授和吴玉姣博士为该论文的共同第一作者，郭岩教授为该论文的通讯作者。德国明斯特大学(Universitt Münster) Jrg Kudla教授和河南大学的宋纯鹏教授也参与了这项工作。

值得一提的是，该论文是郭岩教授课题组近期在植物应对盐碱胁迫机理方面连续发表的第三篇论文。此前，该课题组在 Developmental Cell 上发表论文，报道了SOS 途径中重要的调控因子AtANN4 参与盐胁迫下特异 Ca2+ 信号的调控和 SOS 途径的激活，并解析了SOS途径中特异Ca2+信号的形成机制（点击查看：中国农业大学郭岩团队揭示盐胁迫下钙离子信号调控新机制）。在Nature Communications上发表论文，报道了14-3-3蛋白通过感受钙信号，选择性的结合和抑制 SOS2 和 PKS5 的激酶活性，并协同调控 Na+/H+反向转运蛋白 SOS1 和质膜 H+-ATPase 活性（点击查看：中国农大郭岩课题组揭示植物盐胁迫响应的调控新机制）。

参考文献

【1】Yang, Y., and Guo, Y. (2018). Elucidating the molecular mechanisms mediating plant salt-stress responses. New Phytol. 217, 523-539.

【2】Yang, Z. et al. (2019). Calcium-activated 14-3-3 proteins as a molecular switch in salt stress tolerance. Nat. Commun. 13,1199-1211.

【3】Fuglsang，AT. et al. (2007). Arabidopsis protein kinase PKS5 inhibits the plasma membrane H+-ATPase by preventing interaction with 14-3-3 protein. Plant Cell 19, 1617-1134.

【4】Yang,Y. et al. (2010). The Arabidopsis chaperone J3 regulates the plasma membrane H+-ATPase through interaction with the PKS5 kinase. Plant Cell 22, 1313-1332.

http://www.plantcell.org/content/early/2019/04/08/tpc.18.00568