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真核生物的细胞骨架是由微管、微丝和中间纤维组成，存在于细胞内部。其中微丝主要由肌动蛋白（actin）组成，帮助细胞运动。植物肌动蛋白网络包括ARP（Actin Related Protein）产生的肌动蛋白网及formin聚拢的肌动蛋白纤维束，这些植物结构是动态且复杂的，参与调控涉及植物形态建成生长发育及抗性反应的多种细胞活动。profilin是actin的结合蛋白；formin是与actin多聚化相关的微丝结合蛋白，两者都是植物actin正确组装的关键元素。高等真核生物具备多种形式的profilin、formin和actin，在线虫及植物的研究表明，actin与其互作蛋白间的特异性相互作用可以影响细胞骨架的组装及actin相关的生长发育，然而植物防卫反应过程中的actin相关特异性互作机制并未被完全解析。
近日，Current biology 在线发表了新加坡南洋理工大学 Yansong Miao 实验室一篇题为"Profilin Negatively Regulates Formin-Mediated Actin Assembly to Modulate PAMP-Triggered Plant Immunity”的研究论文，首次在体内与体外系统研究了拟南芥中五个profilin蛋白在formin介导actin组装中的作用。该研究揭示了一种非传统型的profilin蛋白AtPRF3，其独特的N末端导致蛋白寡聚化并抑制formin介导的actin组装，参与植物防卫反应。
在本研究中，为了检测profilin与formin之间是否存在有生物学功能的相互作用，研究人员利用体内细胞实验及体外生化检测手段，将拟南芥中全部五个profilin与formin蛋白AtFH1之间的互作进行检测，发现与其他四个profilin相比，AtPRF3与AtFH1的多脯氨酸基序（polyP）具有更高的亲和性。进一步研究发现，五个profilin中只有AtPRF3在AtFH1介导的actin多聚化中起到负调控作用。AtPRF3的N末端由一段高度无序化性区域（intrinsically disordered region，IDR）组成，通常情况下IDR结构具有流动性及不稳定性的特点。研究人员通过一系列体内体外生化分析，验证了AtPRF3的N末端37个残基与AtFH1的polyP具有的高亲和性引发AtPRF3的寡聚化，这对AtFH1介导的actin成核化具有显著的抑制作用。已有研究表明Actin的正确组装在植物生长发育及抵抗病原菌过程中具有重要作用，本研究中AtPRF3的转录水平及蛋白水平的降解也调控了植物防卫反应过程中的actin组装过程。遗传分析表明，拟南芥prf3突变体植株的生长过程及体内的ROS水平表现出对flg22高度敏感性，这些发现均表明profilin介导的actin组装机制对植物响应病原菌入侵的应答具有重要作用。
AtPRF3调控AFH1介导的actin组装机制示意图
总的来说，该研究使用了较为全面而多样的生化技术进行互作及actin组装方面的数据收集，同时遗传分析也有利的验证了研究对象的生物学功能，对该领域的研究者具有较好的参考意义。
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