《食品科学》：云南农业大学黄艾祥教授、魏光强博士等：发酵粘液乳杆菌信号分子AI-2转运蛋白GXS4的结构特性和转运机制

乳酸菌是一类可以代谢碳水化合物产生大量乳酸的细菌统称，是公认的有益安全菌株，乳酸菌因其良好的益生特性被广泛应用于食品工业中。乳酸菌间并不是独立的、互不相干的，乳酸菌间的交流是一种非常普遍的现象：例如发酵粘液乳杆菌通过群体感应（QS）系统进行相互交流，从而高效调控生物膜、细菌素、共轭亚油酸、苯乳酸等益生功能因子的合成，可应用于不同的食品工业领域。自诱导物2（AI-2）信号分子被称为“细菌的世界语”，AI-2介导的LuxS/AI-2型QS系统是乳酸菌中的主要QS系统。乳酸菌通过信号分子AI-2的产生、释放、积累和感应进行化学交流，最终带动多个乳酸菌合作完成特定生理功能的调控。信号分子AI-2的释放是激活QS系统的关键步骤，乳酸菌自身合成的AI-2通过特定的转运蛋白转运至胞外，当胞外的AI-2浓度达到一定阈值时，QS系统被激活。因此，信号分子AI-2转运蛋白是乳酸菌QS中的关键调控元件。

转运蛋白是生物体内一类重要的细胞膜蛋白质，它们的主要功能是介导物质的跨膜运输，这些物质可能是离子、小分子有机物或是其他类型的物质。转运蛋白的运输具有选择性和高效性，在细胞的内外交流和维持细胞稳态等方面发挥着不可替代的作用。转运蛋白可分为载体蛋白和通道蛋白；载体蛋白通过特异性结合位点与物质结合，进而改变其构象，从而实现物质的转运；而通道蛋白则形成亲水性通道，允许特定的物质顺着浓度梯度转运至膜的另一侧。近年来，乳酸菌中的Na+、K+、H+等离子转运体被陆续发现，如NhaA蛋白、TrkA蛋白、RDD蛋白、UPF0118蛋白、DUF蛋白和KimA蛋白等。近期，在乳酸菌中鉴定了一种新型的Na+/H+逆向转运蛋白，AI-2转运超家族蛋白，该家族蛋白广泛分布于各种细菌和古细菌中，是一种由细菌染色体上的基因编码的常见跨膜转运蛋白。根据功能该家族成员主要被分为两类亚家族：AI-2转运亚家族和Na+/H+逆向转运蛋白亚家族，其功能分别为转运输出信号分子AI-2和逆向转运Na+/H+。Li Xiefei等研究发现，过表达嗜酸乳杆菌中的AI-2E导致细胞分泌更多的AI-2，说明嗜酸乳杆菌的AI-2E可能具有转运信号分子AI-2的活性。AI-2转运蛋白的所有成员都有一个统一的8个跨膜螺旋（transmembrane helices，TMHs），其中后4个TMHs比前4个TMHs更保守，这种结构可能在AI-2的转运中发挥着重要作用。在转运起始状态，AI-2首先与转运蛋白的内膜结合，通过TMH结构变化将其运送到外膜并释放，至此完成一次跨膜转运。然而，目前关于AI-2转运蛋白的结构功能研究较少，转运AI-2的机制仍待阐明。鉴于AI-2转运蛋白在乳酸菌QS系统中的重要性，开展AI-2转运蛋白的结构功能研究对进一步揭示乳酸菌AI-2转运蛋白的转运机制具有重要意义。

课题组前期筛选了高产胞外多糖的发酵粘液乳杆菌（Limosilactobacillus fermentum）A51，发现QS系统正向调控胞外多糖的合成。此外，通过膜蛋白组学结合分子生物学手段从高产胞外多糖的L. fermentum A51鉴定了新型的乳酸菌信号分子AI-2转运蛋白A0A1L7GXS4（以下简称GXS4）。为了进一步了解AI-2转运蛋白GXS4的结构特征和功能特性，阐释AI-2从胞内通过转运蛋白GXS4释放至胞外这一QS上游通路的运转机制，云南农业大学食品科学技术学院的张俊磊、黄艾祥*、魏光强*等人通过多重生物信息学分析以及分子对接和分子动力学模拟探究GXS4蛋白的结构特性和转运机制，重点分析其与信号分子AI-2结合的关键位点，以期为研究该蛋白的结构和转运机制奠定基础，并为改善乳制品质构提供理论依据。

1 信号分子AI-2转运蛋白GXS4的多序列比对和进化关系分析

利用NCBI数据库检索发酵粘液乳杆菌A51 AI-2转运蛋白GXS4的同源序列，经多序列比对分析，结果见图1。发酵粘液乳杆菌A51的GXS4蛋白氨基酸序列与GenBank序列号为WP_075667666.1:1-366和WP_015639038.1:1-366的发酵粘液乳杆菌GXS4蛋白的氨基酸序列相似度高，具有较高的同源性，同源性近100%，这表明GXS4蛋白的氨基酸序列在L. fermentum种内具有高度的保守性，提示GXS4蛋白在近期进化过程中受到较强的纯化选择压力，序列功能趋于稳定。

根据GXS4氨基酸序列的同源性比对结果，使用MEGA 11软件构建其系统进化树，结果见图2。发酵粘液乳杆菌A51的GXS4蛋白与来源于发酵粘液乳杆菌（WP_075667666.1:1-366）中GXS4蛋白位于同一进化分支，且与发酵粘液乳杆菌（WP_015639038.1:1-366）亲缘关系较近，这与其较高的氨基酸序列保守性有关。而不同种属之间的GXS4氨基酸序列差异较大，导致其亲缘关系较远，这为物种间的分类提供了重要信息。

2 信号分子AI-2转运蛋白GXS4的理化性质分析

通过ProtParam工具预测了信号分子AI-2转运蛋白GXS4的各项理化参数，结果如表3所示。GXS4蛋白是由366个氨基酸编码的蛋白质，分子式为C1 888H3 022N450O467S17，分子质量为40 042.52 Da（40.0 kDa），原子总数为5 844；理论等电点为9.89，带正电荷残基（Arg+Lys）数量比例为10%，带负电荷残基（Asp+Glu）数量比例为29%，为碱性蛋白；半衰期＞10 h（大肠杆菌），不稳定指数为29.04，小于40，说明GXS4蛋白稳定性较好。脂肪族指数为135.22。通过ProtParam工具对GXS4蛋白的氨基酸组成及占比进行分析，结果如表4所示。GXS4蛋白中共含有85个极性氨基酸（C、N、Q、S、T、Y，占比约23.2%）、207个疏水性氨基酸（L、A、Y、F、I、V、W，占比约56.6%）、29个强碱性氨基酸（K、R，占比约7.9%）和14个强酸性氨基酸（D、E，占比约3.8%）。此外，发酵粘液乳杆菌A51的GXS4蛋白具有高度保守性，且保守区域中疏水性氨基酸L、V、A、I、F的占比较高。

3 信号分子AI-2转运蛋白GXS4的信号肽及蛋白质跨膜域分析

3.1 GXS4蛋白的信号肽及亚细胞定位

信号肽位于蛋白质的N端，一般由15～30个疏水性氨基酸组成，在引导和转运跨膜蛋白以及分泌蛋白方面发挥着重要作用。SignalP 5.0预测结果显示，GXS4蛋白存在信号肽的概率为0.034 5%，而且不含信号肽序列及信号肽切割位点（图3），推测GXS4蛋白为非分泌性膜蛋白。PSORTII软件在线预测结果显示，GXS4蛋白主要定位在细胞外的质膜（52.2%），其次在内质网和线粒体，比例分别为43.5%和4.3%。综合信号肽及亚细胞定位分析，推测GXS4蛋白为非分泌性膜蛋白。

3.2 GXS4蛋白的蛋白质跨膜域及蛋白功能结构域分析

蛋白质跨膜域指的是蛋白质序列中跨越细胞膜的区域，一般由20～25个疏水性氨基酸残基组成，跨膜域通常为α-螺旋结构。利用在线工具TMHMM v.2.0预测了GXS4蛋白的蛋白质跨膜域，结果如图4所示。根据跨膜结构预测，GXS4蛋白是一种跨膜蛋白且具有8个跨膜区，位于膜外至膜内的TMHs有4个，分别在7～26、36～58、191～251、312～356位氨基酸上；膜内至膜外的TMHs有4个，分别在79～101、171～191、252～274、279～301位氨基酸上。AI-2E家族是ATP结合盒（ATP-binding cassette，ABC）转运蛋白超家族中的一个特定功能家族，其核心功能是特异性转运细菌QS信号分子AI-2。该家族成员具有ABC转运蛋白的典型结构，由2个跨膜结构域（TMDs）负责识别和转运AI-2穿过细胞膜，以及2个细胞质ATP结合域（NBDs）利用水解ATP提供的能量驱动整个转运过程。研究表明，AI-2E家族转运体中AI-2E蛋白的所有成员都有统一的8个TMHs，且后4个TMHs比前4个TMHs更保守。本研究鉴定的GXS4蛋白也具有AI-2E家族转运体的跨膜特征，该TMHs结构可能在AI-2的转运中发挥着重要作用。在转运起始状态，AI-2首先与转运蛋白的内膜结合，通过TMHs结构变化将其运送到外膜并释放，至此完成一次跨膜转运。通过Conserved Domain在线预测分析了GXS4蛋白功能结构域，结果如图5所示。GXS4蛋白属于PerM超家族，含有1个PerM超家族结构域。

4 GXS4蛋白的二级结构和空间结构分析

通过SOPMA在线预测分析了GXS4蛋白的二级结构含量，结果如图6所示。GXS4蛋白的二级结构由77.32%的α-螺旋、9.84%的β-折叠、1.64%的β-转角和11.02%的无规卷曲组成，因此α-螺旋是该蛋白的主要二级结构。蛋白质的功能作用与其空间结构密切相关，二级结构中的α-螺旋可以稳定蛋白质骨架，起到跨膜传递的作用，且α-螺旋占比高的蛋白多为保守蛋白。而无规卷曲则是蛋白质重要的功能区域，可使空间结构中的自由能达到最大而促进蛋白质结构稳定。GXS4蛋白二级结构中的α-螺旋占比较高，说明其在跨膜转运传递信号中发挥着重要作用，如信号分子AI-2的跨膜转运；此外，较高的无规卷曲含量能够维持GXS4蛋白结构的稳定。

利用在线软件SWISS-MODEL预测了GXS4蛋白的三维结构，结果如图7所示。GXS4蛋白的三维结构呈“半月亮”形状，与大肠杆菌信号分子AI-2转运蛋白TqsA和YdiK的三维结构相似；三级结构中GMQE为0.81，QMEAN为0.53，序列相似度为99.18%。PROCHECK检验结果显示，GXS4氨基酸残基占有利区域96%、额外允许区域3%、一般允许区域0.3%和不允许区域0.6%（图8A），氨基酸残基占有利区和额外允许区的总比例高于90%，符合立体化学的规则，表明该蛋白结构合理。ProSA评估结果显示，GXS4蛋白的Z-分数（-3.33）处于常见分布范围内（图8B），总体建模质量较高。

5 GXS4蛋白转运AI-2的方式分析

传统“单向翻转”模型认为，膜转运蛋白通过单一构象变化驱动底物跨膜转运。近期研究发现，膜转运蛋白普遍采用“交替开放”的工作机制，即转运蛋白上的底物结合位点暴露于细胞膜两侧，底物从一侧结合到蛋白上，从另一侧释放。转运蛋白通过一系列构象变化（如向胞质侧开口、结合状态和向胞外侧开口）完成底物转运。例如，人源葡萄糖转运蛋白GLUT1和GLUT3的高分辨率结构解析揭示了其“交替开放”转运葡萄糖的分子机制：葡萄糖结合后，蛋白通道向内打开释放底物，随后恢复向外开口状态以结合下一个葡萄糖分子。此外，对溶酶体胱氨酸转运蛋白cystinosin的结构研究表明，其构象转换由门控残基（如Q145、Q284和K335）形成的氢键网络调控，进一步阐明了门控残基“交替开放”机制。类似地，ZIP金属转运蛋白也采用该方式转运金属离子。基于上述发现，Khera等推测大肠杆菌AI-2转运蛋白TqsA和YdiK可能同样遵循“交替开放”转运机制，提示乳酸菌AI-2转运蛋白GXS4可能采用类似的“交替开放”方式完成AI-2的跨膜转运。如图9所示，GXS4蛋白在AI-2转运过程中可能经历的构象变化路径为“向胞质侧开放态→AI-2结合态→向胞外侧开放态”。在该过程中，GXS4蛋白初始呈现向胞质侧开放的结构，有利于AI-2的结合；AI-2结合后诱导蛋白发生构象转变，使其转为向胞外侧开放，从而实现AI-2向胞外释放。这一构象转变过程可能依赖于关键门控氨基酸残基的调控。后续研究拟通过分子对接与分子动力学模拟方法，进一步探究这些门控残基的作用机制。

6 GXS4蛋白与AI-2的分子对接

信号分子AI-2的前体物质是4,5-二羟基-2,3-戊二酮（4,5-dihydroxy-2,3-pentanedione，DPD），DPD是S-腺苷甲硫氨酸代谢途径中的一种高活性分子，可自发重排并经过一系列修饰反应生成不同的DPD衍生物，进而转化为AI-2并被不同细菌识别。目前，已鉴定出两种主要的DPD衍生物构型，即含硼的S-THMF-硼酸酯构型（S-THMF-borate）和不含硼的R-THMF构型（R-THMF）。因此，本研究通过分子对接分析了GXS4蛋白与S-THMF-硼酸酯构型和R-THMF构型的相互作用，结果如图10所示。分子对接结果显示，GXS4蛋白与S-THMF-硼酸酯构型AI-2和R-THMF构型AI-2的结合自由能分别为-4.360 kcal/mol和-4.627 kcal/mol，表明两者均可自发结合，且GXS4蛋白与R-THMF构型AI-2的结合能更低，结合更稳定，说明GXS4蛋白更倾向于识别脱硼的AI-2分子。

进一步分析发现，GXS4蛋白与S-THMF-硼酸酯构型AI-2的相互作用主要由疏水作用（Pi-Alkyl）介导。具体而言，S-THMF-硼酸酯构型AI-2嵌入GXS4蛋白的底物结合腔，并与Leu267、Ala263及Val264等疏水性氨基酸残基形成稳定的疏水相互作用网络，从而促进AI-2的胞外转运。相比之下，GXS4蛋白与R-THMF构型AI-2的结合则主要依赖传统氢键，其中Val233和Ala263通过氢键与R-THMF构型AI-2形成特异性结合。值得注意的是，两种构型的AI-2均与GXS4蛋白中的Ala263和Val类残基（Val233/Val264）发生相互作用，提示这些残基可能是AI-2识别的关键位点。尤其是Ala263在两种结合模式中均高度保守，推测其可能在AI-2的识别与转运过程中发挥核心作用。

对比已有研究发现，不同AI-2受体蛋白的结合位点存在显著差异。例如，AI-2受体蛋白RbsB主要依赖Asp、Asn和Phe等残基结合AI-2；PctA-LBD和TlpQ-LBD则通过Tyr和Asp残基识别AI-2；而在LsrB中，AI-2的结合依赖于Gln和Asp残基。这些结果表明，不同AI-2受体蛋白的结合位点具有明显的特异性，这可能与其氨基酸组成、二级结构及三维构象的差异密切相关。此外，GXS4转运蛋白与五聚体AI-2转运蛋白TqsA、YdiK在结构和功能上也存在显著差异与联系。GXS4与TqsA、YdiK在整体结构形态均呈现类似“碗状”或“半月亮”的三维构象，并且均通过“交替开放”方式实现AI-2的跨膜转运。在底物偏好性上，两者分子对接结果均显示对R-THMF构型的AI-2具有结合偏好。然而，关键结合残基的性质揭示了核心特异性：TqsA中参与AI-2结合的关键残基包括极性残基Asn238和带电荷残基Lys200、Glu280等，而本研究鉴定出GXS4的关键结合位点由疏水性残基Val233和Ala263构成。这种关键残基化学性质的显著差异，提示两者在底物结合微环境、结合亲和力或特异性调控上采取了不同的分子策略，是GXS4转运特性的关键结构基础。综上所述，本研究的AI-2受体蛋白在结合位点上与GXS4转运蛋白在关键疏水结合残基上共同构成了其区别于其他细菌AI-2转运机制的特异性。揭示了GXS4蛋白独特的AI-2结合模式，为深入理解乳酸菌QS系统中AI-2的转运机制提供了重要理论依据。

7 分子动力学模拟分析

7.1 氢键分析

为研究复合物结合位点的氢键特性，对AI-2与GXS4蛋白野生型及突变体之间主要稳定氢键的数量随分子动力学模拟时间的变化情况进行分析。如图11所示，野生型复合物（蓝色曲线）的氢键数量在整个20 ns模拟时间内波动较为明显，数量多在2～6之间，并偶尔出现6个或7个峰值。相比之下，突变体复合物（绿色曲线）的氢键数量波动幅度较小，多数时间维持在2～4之间；在模拟时间接近20 ns时，氢键数出现明显上升，达到约6个。上述结果表明，突变操作影响了蛋白与配体间氢键的形成能力和动态行为，表明Ala263突变降低了氢键相互作用的稳定性，从而削弱了AI-2与GXS4蛋白之间的结合。

7.2 均方根偏差（RMSD）分析

RMSD是评估蛋白质-配体复合物在分子动力学模拟中结构稳定性的重要指标，其值越小、波动越小，通常表明构象越稳定。本研究对GXS4蛋白、AI-2-GXS4复合物及突变体复合物3个体系进行了RMSD分析，结果如图12所示。GXS4蛋白的RMSD在模拟初始阶段（0～2 ns）迅速上升，随后在0.8～1.2 nm范围内波动，整体保持相对稳定，波动幅度较小。AI-2-GXS4复合物的RMSD变化趋势与GXS4蛋白较为相似：在初始阶段迅速上升后，于0.9～1.2 nm之间波动，且其曲线与GXS4蛋白存在部分重叠，表明两者在结构稳定性方面具有一定相似性。相比之下，突变体复合物的RMSD在0～3 ns内急剧上升，随后在1.0～1.3 nm范围内波动，整体波动幅度较大，且绝大多数时间其RMSD高于GXS4蛋白及AI-2-GXS4复合物。结果表明，突变体复合物的结构稳定性显著降低，在模拟过程中发生了明显的构象变化。

7.3 均方根波动（RMSF）分析

RMSF用于表征蛋白质中各氨基酸残基在分子动力学模拟过程中的构象波动程度，RMSF值越高表明该残基运动柔性越大；反之，则构象更为稳定。3个体系的RMSF曲线如图13所示。GXS4蛋白在残基编号为0～50区间内RMSF值较高，随后波动逐渐减缓；在残基100～300区间内存在小幅起伏，但整体波动较小；接近400号残基时，其波动再次上升。AI-2-GXS4复合物的RMSF值变化趋势与GXS4蛋白大致相似，但在某些局部区域存在差异：例如N端区域（残基0～50）的波动略低于GXS4蛋白，中段区域也呈现出独特的波动模式。相比之下，突变体复合物的RMSF值在多个区段表现出更显著的波动性，特别是在N端、残基120～144及C端（约残基400）附近RMSF值明显升高，提示这些区域的结构柔性增强，局部稳定性可能因突变而受到破坏。

7.4 回转半径（Rg）分析

Rg能够表征蛋白质结构的紧密程度，其值越小表明蛋白质构象越紧凑，结构稳定性越高。如图14所示，纯蛋白体系在模拟初始阶段（0～2 ns）Rg迅速下降，随后在2.4～2.6 nm范围内波动，整体趋于稳定，表明其结构逐渐压缩并达到平衡状态。复合物体系在初始阶段也呈现快速下降趋势，但随后Rg在2.6～2.8 nm之间波动，且整体高于纯蛋白，说明AI-2的结合可能诱导蛋白结构发生松动，致密性有所降低。突变体复合物在初始阶段Rg同样迅速下降，之后波动于2.4～2.6 nm范围内，与纯蛋白的波动区间接近，且在某些时刻略低于纯蛋白，表明该突变未显著破坏蛋白的整体紧凑性，其结构致密程度与野生型具有一定相似性，但仍存在细微构象差异。

7.5 自由能曲面（FEL）分析

FEL能够反映分子体系在构象变化过程中自由能的分布特征，进而揭示其稳定状态与构象转变行为。图15展示了300 K条件下纯蛋白、复合物及突变体复合物3个体系的FEL，其中颜色深浅代表该构象区域的自由能大小。在纯蛋白体系中，FEL呈现若干明显的能量洼地（“山谷”），表明该系统存在多个相对稳定的构象状态。然而，其自由能分布范围较宽，从低能区到高能区均有一定跨度，说明该蛋白在模拟时间内经历了较大的构象涨落与自由能变化。复合物体系的FEL整体形态与纯蛋白有相似之处，但能量洼地的位置和深度均发生改变，提示AI-2的结合改变了蛋白的构象能量分布，可能诱导形成了与纯蛋白不同的稳定状态。相比之下，突变体复合物体系的FEL表现出显著不同的特征：能量洼地的数量、位置、深度及形态均与野生型蛋白和复合物体系存在明显差异。结果表明，Ala263突变显著改变了体系的FEL，不仅影响了其最稳定构象状态，也调制了构象转变过程中的能垒与路径。

8 结 论

本研究通过生物信息学分析、分子对接以及分子动力学模拟，系统探究了乳酸菌QS系统中信号分子AI-2转运蛋白GXS4的结构特性及与AI-2的相互作用机制。GXS4蛋白由366个氨基酸组成，分子质量为40.0 kDa，为无信号肽的膜蛋白；其二级结构中α-螺旋占比高达77.32%，有助于维持蛋白质骨架的稳定性及跨膜传递功能，三维结构呈现典型的“半月亮”形状，且具有8个TMHs，推测其通过“交替开放”的方式完成AI-2的跨膜转运。分子对接分析表明，GXS4蛋白倾向于与R-THMF构型的AI-2结合，关键残基Val233和Ala263与AI-2结合形成稳定复合物。分子动力学模拟进一步证实复合物结构稳定性良好，并揭示Ala263在结合过程中作为门控残基，调控GXS4转运蛋白“向内开放”和“向外开放”的转变，从而实现AI-2的结合和释放。Ala263位点突变显著影响复合物稳定性，提示其为GXS4蛋白功能实现的重要氨基酸残基。本研究从结构层面初步阐释了GXS4蛋白的结构特征及其与AI-2的相互作用机制，为深入揭示AI-2的转运机理及靶向调控QS系统提供了理论依据。

然而，本研究结论基于生物信息学分析和计算机模拟获得，尚未通过实验进行直接验证。计算结果可能受模型准确性、力场参数及模拟时间尺度等因素影响。未来需结合实验手段如点突变结合/功能分析、结构生物学方法、冷冻电子显微镜技术等进一步验证GXS4的结构特征、AI-2结合位点及转运机制，并探究其在复杂细胞膜环境中的实际功能。

引文格式：

张俊磊, 王藤, 梁晴, 等. 发酵粘液乳杆菌信号分子AI-2转运蛋白GXS4的结构特性和转运机制[J]. 食品科学, 2026, 47(6): 89-98. DOI: 10.7506/spkx1002-6630-20250910-081.

ZHANG Junlei, WANG Teng, LIANG Qing, et al. Structural properties and transport mechanism of the signaling molecule AI-2 transporter GXS4 of Limosilactobacillus fermentum[J]. Food Science, 2026, 47(6): 89-98. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-20250910-081.

实习编辑：安宏琳；责任编辑：张睿梅。点击下方阅读原文即可查看全文。图片来源于文章原文及摄图网

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