广东
近日，浙江大学生命科学学院刘建祥教授课题组在Science Bulletin期刊上发表题为“The E3 ubiquitin ligase MIEL1 promotes thermo-responsive growth by blocking auto-ubiquitination and self-degradation of XBAT31”的研究成果。浙江大学生命科学学院已出站博士后张霖霖（现为中国水稻研究所特聘副研究员）为该论文的第一作者及共同通讯作者，浙江大学生命科学学院刘建祥教授为该论文最后通讯作者。
前期研究发现E3泛素连接酶XBAT31介导温度感受器ELF3泛素化降解正向调控温和高温引起的胚轴伸长。本研究通过酵母双杂交筛库鉴定到另一个E3泛素连接酶MIEL1。研究证实，MIEL1能够与XBAT31及XBAT31N段在体外和体内发生相互作用。表型分析发现，MIEL1是热形态建成中的正调控因子，且MIEL1和XBAT31共同位于ELF3信号通路上游，通过调控ELF3蛋白含量以激活PIF4的转录活性，从而促进胚轴伸长生物学过程。
为阐明两个E3泛素连接酶的调控关系，研究团队发现MIEL1突变导致XBAT31蛋白水平显著降低，而XBAT31突变对MIEL1蛋白无影响。体外泛素化实验确认XBAT31和MIEL1不能彼此泛素化，暗示MIEL1可能通过其它方式稳定XBAT31。进一步研究表明XBAT31自身能够在体外和体内发生相互作用，并且介导XBAT31的自泛素化降解。质谱鉴定到的泛素化位点突变后XBAT31蛋白在MIEL1突变体中的降解受到抑制。此外，MIEL1突变后XBAT31的泛素化程度增加。那么，MIEL1如何参与XBAT31自泛素化过程从而引起蛋白含量变化？3D结构模型预测及酵母三杂结果发现MIEL1能够有效抑制XBAT31之间的相互作用，从而抑制XBAT31的自泛素化及随后的降解过程，最终维持XBAT31蛋白稳定性。
MIEL1通过防止XBAT31的自泛素化降解调控热形态建成
该研究首次揭示E3泛素连接酶MIEL1以非经典的方式，通过抑制XBAT31自泛素化协同分级调控热形态建成的分子机制，拓展对两个E3泛素连接酶调控的研究思路及上游信号的网络搭建。
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