凋亡的执行者：Caspase蛋白酶家族的激活与检测

在细胞程序性终止的信号通路中，Caspase蛋白酶家族扮演着不可替代的“刽子手”角色。它们是一类半胱氨酸-天冬氨酸特异性蛋白酶，以无活性的酶原形式存在于细胞中。当接收到上游的凋亡信号（如来自线粒体途径的细胞色素c或死亡受体途径的信号复合物）后，起始Caspase（如Caspase-8, -9, -10）被激活，进而切割并激活下游的执行Caspase（如Caspase-3, -6, -7）。

活化的执行Caspase具有广泛的底物特异性，能够切割多达数百种细胞内的关键蛋白，从而导致细胞发生一系列不可逆的、特征性的生化与形态学改变。例如，Caspase-3可以切割核纤层蛋白，导致核膜破裂；切割DNA修复酶（如PARP），使其失活，加速DNA的片段化；还能切割细胞骨架蛋白，导致细胞皱缩、出泡。因此，Caspase的激活被认为是细胞凋亡进入不可逆执行阶段的中晚期标志。

检测Caspase的活性是确认凋亡发生及其通路类型的关键手段。常用的方法包括：

1. Western Blot检测蛋白剪切：通过抗体检测Caspase酶原（如Pro-caspase-3）及其活化片段（如Cleaved-caspase-3）的表达水平变化。
2. 比色法/荧光法活性检测：利用人工合成的含有Caspase特异性识别序列（如DEVD for Caspase-3）的四肽底物，该底物一端连接发色基团（如pNA）或荧光基团。当样本中存在活化的Caspase时，会切割底物释放出发色/荧光基团，通过测定吸光度或荧光值的变化即可定量Caspase的活性。
3. 流式细胞术或免疫荧光：使用针对活化形式Caspase的特异性抗体，在单细胞水平上检测其表达与定位。

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