Nature Plants | 张鹏研究组破解真核生物光合碳浓缩机制，助力光合高效改造

2026年1月8日，中国科学院分子植物科学卓越创新中心张鹏研究组在Nature Plants在线发表了题为Structure ofChlamydomonas reinhardtiiLciA guided the engineering of FNT family proteins to gain bicarbonate transport activity的研究论文。该研究揭示了莱茵衣藻CO2浓缩机制CCM中HCO3⁻转运通道LciA的底物选择性机制，并通过结构指导的分子设计，成功实现HCO3⁻转运活性的理性改造，为利用CCM改造C3作物提升光合效率提供了核心元件与分子策略。同期，Nature Plants配发了题为Structure-based engineering of bicarbonate transport activity unlocks the CO2concentrating mechanism的研究简报（Research Briefing），邀请张鹏研究员与杨朝博士介绍了研究背后的故事，并高度评价了该项研究的科学意义和重要性。

光合藻类在长期演化中形成了高效的CO2浓缩机制CCM（CO2 concentrating mechanism），包括1,5-二磷酸核酮糖羧化/加氧酶（RuBisCo）的聚集体（如蓝藻中的羧酶体carboxysome和衣藻中的蛋白体pyrenoid）和多个无机碳转运蛋白。CCM通过无机碳转运蛋白提升RuBisCo周围的CO2浓度来加速固碳反应发生，从而显著提升光合作用效率。将藻类CCM导入C3作物被认为是突破现有光合效率极限的前沿策略（Nature，2014，doi: 10.1038/nature13749；Cell，2025，doi：10.1016/j.cell.2025.10.033）。

图1 将蓝藻CCM导入植物叶绿体的改造策略

近年来，研究者已经实现了在植物叶绿体中组装有功能的羧酶体。当前，将CCM引入C3作物这一目标面临的主要挑战是如何在植物叶绿体中建立有效的无机碳供应系统。莱茵衣藻CCM中的LciA蛋白是目前唯一已知定位于叶绿体内膜的HCO3⁻转运通道，因此被认为是C3作物改造的靶标。然而，对CCM中无机碳转运蛋白功能机制的认知缺陷和无机碳转运蛋白元件的缺乏（目前为止尚未在高等植物中发现无机碳转运蛋白）限制了上述目标的实现。

研究团队通过冷冻电镜技术解析了LciA蛋白的高分辨率三维结构，首次揭示其选择性识别底物HCO3⁻的关键机制：Lys220通过静电作用精准捕获带负电的HCO3⁻，而Ala117与Val267形成空间约束，协同确保了底物的高特异性。进一步实验表明，K136A与A114F位点突变可显著增强LciA的HCO3⁻转运活性，验证了结构分析的准确性。基于这一结构蓝图，研究团队对LciA的所属的FNT（formate/nitrate transporter）及NAR1（nitrate assimilation-related component 1）家族成员展开理性设计：一方面，成功将细菌亚硝酸盐通道NirC改造为具有HCO3⁻转运活性的新型元件；另一方面，发现莱茵衣藻定位于叶绿体膜的NAR1.1和NAR1.5具有HCO3⁻转运活力，并且通过位点优化后可实现了NAR1.1的HCO3⁻转运活性的显著提升。这些研究成果不仅破解了真核生物CCM中底物无机碳识别与转运的分子机制，而且实现了以结构为基础的HCO3⁻转运活性的理性设计与分子改造，为利用CCM改造C3作物提升光合效率提供了核心元件与分子策略。

图2 LciA结构指导的HCO3⁻转运活性的设计与改造

该项工作是张鹏团队继蓝藻碳浓缩机制研究（Nature Plants，2019，doi：10.1038/s41477-019-0538-1；PNAS，2021，doi：10.1073/pnas.2101632118）之后，在光合生物碳浓缩领域的又一重要进展。未来有望通过基因编辑技术将这些高效转运元件导入C3作物，在不增加施肥的前提下提升光合作用效率，为保障粮食安全提供科技支撑。

该研究由中国科学院分子植物科学卓越创新中心与上海师范大学联合完成，博士研究生郭嘉欣与博士后杨朝为该论文共同第一作者。中国科学院分子植物科学卓越创新中心张鹏研究员、杨朝博士和上海师范大学黄继荣教授为该论文的共同通讯作者。研究得到了国家自然科学基金、国家重点研发计划、中国科学院和上海市科委等的资助。

论文链接：

https://www.nature.com/articles/s41477-025-02200-9