2020年12月13日，宾夕法尼亚州立大学在bioRxiv上上传了一项研究，对免疫逃逸进行了研究，SARS-CoV-2通过其S蛋白的受体结合域（RBD）与宿主细胞膜上的血管紧张素转化酶2（ACE2）之间的相互作用进入宿主细胞。为了研究S蛋白中自然发生的突变是否能够阻止抗体的结合，保持ACE2的结合能力和病毒的感染力，研究人员在人类感染病例中发现的S蛋白的突变映射到S蛋白与ACE2之间的晶体学确定的界面（6M0J）、抗体CC12.1（6XC2）和抗体P2B-2F6（7BWJ）。这两种抗体结合界面都与ACE2结合界面部分重叠。在16个映射到RBD:CC12.1界面的突变中，有11个突变可能破坏CC12.1结合，但不破坏与ACE2结合。在12个映射到RBD:P2B-2F6接口的突变中，有8个可能破坏P2B-2F6结合，但不破坏ACE2结合。和预期相同，目前观察到的突变中没有一个可能破坏RBD:ACE2界面。结论表明，SARS-CoV-2与突变的S蛋白变体可能保留结合ACE2的能力，同时具有逃避对野生型S蛋白诱导的抗体识别的潜力。该研究的结果表明应对SARS-CoV-2的免疫逃逸引起重视，应注意实时监测。
https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2020.12.13.422567v1
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