水杨酸（SA）是一种植物激素，对于抵抗病原菌至关重要。NPR蛋白先前已被鉴定为SA受体，但是它们如何感知SA和协调激素信号转导尚不清楚。对NPR蛋白质如何响应SA调节植物免疫力的更好理解，要求对这些蛋白质的结构与功能之间的关系进行详细分析。
2020年8月12日，美国杜克大学董欣年及华盛顿大学Zheng Ning共同通讯在Nature 在线发表题为“Structural basis of salicylic acid perception by Arabidopsis NPR proteins”的研究论文，该研究报告了拟南芥NPR4的SA结合核心及其配体结合的晶体结构。该研究使用氢-氘交换质谱分析全长蛋白质并通过SA诱导的破坏进行了验证NPR1和NPR4之间的交互作用。该研究显示，尽管这两种蛋白质共享几乎相同的激素结合残基，但与NPR4相比，NPR1显示出最小的SA结合活性。该研究进一步确定了SA结合核心的两个表面残基，其突变可以改变NPR4的SA结合能力及其与NPR1的相互作用。
该研究还证明，表达对SA高度敏感的NPR4变体可以增强SA介导的基础免疫，而不会损害效应子触发的免疫力，因为该变体在SA高水平下与NPR1再次结合的能力保持不变。通过揭示NPR蛋白质对SA的感知的结构机制，该研究工作为今后研究这些蛋白质在SA信号传导中的特定作用及其对工程植物免疫的潜力铺平了道路。
SA是植物中的关键防御激素，其在病原体入侵时积累以触发系统获得性抗性。拟南芥中SA不敏感突变体的先前遗传学研究已确定，NPR1是一种转录共激活因子，对于表达抗微生物光生病相关（PR）的基因和对广谱抗性具有不可或缺的作用。
与NPR1相反，NPR3和NPR4是植物防御的负调节蛋白。npr3npr4 双突变植物显示PR基因的表达升高，并且基础抗性增强。基于它们对SA的高度亲和力，NPR3和NPR4先前已被确定为SA受体。NPR1也可以结合SA，尽管在不同的研究中其活性似乎有所不同。NPR蛋白共有一个N末端结构域，称为BTB结构域及锌指（POZ）域，通常在CULLIN3-RBX1泛素连接酶复合物（CRL3s）的底物受体亚基中发现。
与它们在SA信号传导中的负作用一致，NPR3和NPR4充当NPR1多聚泛素化和降解的CRL3底物受体。由于它们与NPR1的相互作用对SA敏感，因此NPR3和NPR4通过控制NPR的稳定性来调节SA介导的基因表达。
最近的一项研究表明，NPR3和NPR4也可能独立于NPR1发挥功能，充当转录共阻遏物，其活性被SA阻断。对NPR蛋白质如何响应SA调节植物免疫力的更好理解，要求对这些蛋白质的结构与功能之间的关系进行详细分析。
该研究报告了拟南芥NPR4的SA结合核心及其配体结合的晶体结构。缺乏配体进入途径表明SA结合涉及NPR4的SA结合核心的主要构象重塑，该研究使用氢-氘交换质谱分析全长蛋白质并通过SA诱导的破坏进行了验证NPR1和NPR4之间的交互作用。
该研究显示，尽管这两种蛋白质共享几乎相同的激素结合残基，但与NPR4相比，NPR1显示出最小的SA结合活性。该研究进一步确定了SA结合核心的两个表面残基，其突变可以改变NPR4的SA结合能力及其与NPR1的相互作用。
该研究还证明，表达对SA高度敏感的NPR4变体可以增强SA介导的基础免疫，而不会损害效应子触发的免疫力，因为该变体在SA高水平下与NPR1再次结合的能力保持不变。通过揭示NPR蛋白质对SA的感知的结构机制，该研究工作为今后研究这些蛋白质在SA信号传导中的特定作用及其对工程植物免疫的潜力铺平了道路。
参考消息：
https://www.nature.com/articles/s41586-020-2596-y
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