Science Advances | 新加坡淡马锡生命科学研究院申莉莎课题组揭示RRM结构蛋白调控植物开花新机制

RRM（RNA recognition motif）结构是RNA-binding protein的一类重要结构域；由约80-90个氨基酸组成，包含保守的RNP1和RNP2序列基序，是细胞内调控RNA的主要因子和关键节点。这类结构域蛋白参与转录、剪接、mRNA稳定性和翻译等多种生物学过程。RRM结构蛋白是植物调控生长发育和应对环境适应的重要调节因子，它们参与植物正常生长发育过程如器官发育、光周期响应和激素信号传导等，同时应对环境胁迫（包括干旱、盐、高温和低温）和病原侵染等（Lorković et al., 2002; Fan et al., 2024; Zhang et al., 2022）。尽管如此，目前仍有大量RRM结构蛋白的功能仍然尚不清楚。解析植物RRM结构蛋白的功能及其调机理，对于揭示植物基因表达的精细调控，为作物遗传改良提供新的理论方向。

近日，新加坡淡马锡生命科学研究院申莉莎研究员课题组在ScienceAdvances发表了题为Site-specific phosphorylation of LRP regulatesFLCchromatin looping and flowering的研究论文，首次揭示了一个新型RRM结构蛋白调控植物开花的作用机制。

该项研究首次报道到了一个未被研究且功能未知的RRM结构蛋白LRP（LATE-FLOWERING RRM-CONTAINING PROTEIN），序列比对分析发现，该蛋白含有保守的RRM结构域。作者进一步地创制了多种不同类型的突变体和转基因回补材料，明确了LRP在长日照和短日照均可以促进开花，而且主要是在细胞核中发挥功能。为了进一步地研究LRP是如何影响植物开花，作者通过转录组测序和基因表达分析分析，鉴定到了FLC（FLOWERING LOCUS C）是LRP调控开花的主要下游因子；同时flc-3可以抑制lrp-1的晚花表型；且在lrp-1突变体，FLC mRNA和新生FLC（nascent FLC）水平均处于较高的水平，说明LRP对FLC转录表达的重要影响。随后作者通过ChIP-qPCR分析发现，LRP可以直接结合在

FLC

此外，研究发现，LPR直接和PRP4KA蛋白互作，且LRP可以特异性地被PRP4KA磷酸化。PRP4KA是一类含有典型的激酶结构域（kinase domain）的蛋白，prp4ka突变体呈现晚花的表型，且这种晚花表型可以被flc-3所抑制，进一步地遗传分析LRP和PRP4KA在参与调控开花中通过同样的途径。随后通过PRP4KA-LRP组分的磷酸化质谱数据分析和系列的突变体实验验证，鉴定到了LRP序列上Ser17位点在PRP4KA介导的磷酸化修饰中特异性调控开花的重要作用。同时，PRP4KA影响LRP的蛋白稳定性，且对LRP参与影响的FLC的转录和基因环的形成有着重要作用。

图1. PRP4KA-LRP-FLC调控植物开花模式图

综上，该研究首次阐明了一个新型的RRM结构蛋白LRP在植物开花调控中的重要功能，明确了‘PRP4KA-LRP-FLC’在精准调控植物开花中的机理，丰富了RRM结构域蛋白在影响转录的新机制，为未来作物改良和设计育种提供理论支持。

新加坡淡马锡生命科学研究院樊胜博士为论文第一作者， 张禹博士、朱绍波博士、滕珍锋博士、张琦琦博士以及河北农业大学阎媛媛教授参与了这项工作，申莉莎研究员为通讯作者。该研究得到了新加坡国立研究基金会和淡马锡生命科学研究院的支持。

参考文献：

Lorković ZJ, Barta A. Genome analysis: RNA recognition motif (RRM) and K homology (KH) domain RNA-binding proteins from the flowering plant Arabidopsis thaliana. Nucleic Acids Research 30, 623-635 (2002).

Fan S, Zhang Y, Zhu S, Shen L. Plant RNA-binding proteins: Phase separation dynamics and functional mechanisms underlying plant development and stress responses. Molecular Plant 17, 531-551 (2024).

Zhang, Fan S, Hua C, Teo ZW, Kiang JX, Shen L, Y. H., Phase separation of HRLP regulates flowering time in Arabidopsis. Science Advienes 6, eabn5488 (2022).

论文链接：

https://www.science.org/doi/10.1126/sciadv.adz0645