颜宁团队推出全新预印本平台，并上线自己的两篇论文，助力生命科学发现得以如实记录及高效分享

撰文丨王聪

编辑丨王多鱼

排版丨水成文

近日，深圳医学科学院创始院长、深圳湾实验室主任颜宁院士在其个人微博宣布，其实验室最新论文在预印本平台——浪淘沙预印本平台发布，并表示，实验室将不再为开放获取（OA）论文而付费。

据悉，“浪淘沙预印本平台”（LangTaoSha Preprint Server）于 2025 年 11 月正式上线，是由深圳医学科学院（SMART）与深圳湾实验室、清华大学、西湖大学以及其他顶尖高校和研究机构合作建立的一个由科学家主导的开放科学平台。

该平台旨在为生命科学领域的研究人员提供了一个高效、可靠且开放的学术交流环境。平台支持研究成果在正式同行评议前的快速传播，鼓励实时讨论，促进更广泛的科学合作。此外，该平台还引入了区块链技术，为每一篇上线的论文生成独一无二且不可更改的时间戳与加密凭证，以确保科学记录的完整性和可追溯性。

其官网还显示，平台致力于不断加强科学交流，路线图包括整合 AI 驱动的工具，以简化稿件筛选流程、提高稿件质量，并协助进行研究分，最终目标是构建一个更透明、高效且有影响力的全球科学生态系统。

目前，浪淘沙预印本平台已经上线了 11 篇研究论文，其中两篇论文来自颜宁团队。

论文题目：Open-state structure of veratridine-activated human Nav1.7 reveals the molecular choreography of fast inactivation

几乎所有已报道的真核生物的电压门控钠（Nav）通道的冷冻电镜结构，包括人类 Nav1.1 - Nav1.8 的结构，都代表了各种失活状态，其特征在于非导电的孔道结构域（PD）和不同程度激活的电压感受结构域（VSD）。

为了捕获开放态的钠通道结构，研究团队用藜芦定（Veratridine，简称为 VTD）处理了纯化的 Nav1.7，并解析了其冷冻电镜结构。

研究团队获得了两个与 VTD 结合的 Nav1.7 复合物。其中一个在 IFM 结合角（位点 I）插入了 VTD，其结构与其他失活结构相似。另一种构象中，VTD 穿过中央腔（位点 C），代表一种激活构象，在细胞内门的狭窄部位直径为 8.2 Å。结构分析揭示了 VTD 对钠通道的双模式调节作用机制。

位点 I 结合解释了 VTD 对钠通道的拮抗作用

VTD 在位点 C 的结合打开了孔道

更重要的是，这种开放状态与失活结构之间的比较，为快速失活过程提供了详细的分子层面的见解。

论文题目：High-throughput cryo-EM characterization and automated model building of glycofibrils via CryoSeek

CryoSeek（酷寻）是颜宁团队于 2024 年 10 月提出的一种新策率，将冷冻电镜（cryo-EM）作为一种观察工具，结合人工智能（AI）辅助的自动建模和生物信息学分析，来发现自然界中完全未知的新型生物实体。

借助 CryoSeek 这种以结构为导向的发现范式，颜宁团队已确定了多种糖纤维的高分辨率三维结构，其中有序排列的糖链要么形成厚壳包裹着各种蛋白质核心，要么构成整个纤维。

为了提高 CryoSeek 的通量，颜宁团队在这项最新研究中报告了两种方法——递归二分聚类（RBC）策略旨在实现纤维的高通量冷冻电镜数据处理，以及EModelG，借助 AI 实现糖链自动建模的算法。利用 RBC 方法，研究团队为 CryoSeek 建立了高通量工作流程，并重建了数百种纤维的三维电镜图谱，这些图谱可在 EModelG 中自动建模。根据它们的分子组成和结构特征，研究团队初步提出了通过 CryoSeek 发现的纤维的统一命名方案。这些结构将为解码糖链折叠原理奠定基础。此外，为了适应 CryoSeek 策略快速获得的大量冷冻电镜结构，该研究还建立了一个CryoSeek数据库用于数据存档和共享。

用于异质纤维高通量 CryoSeek 结构测定的递归二分聚类（RBC）图像处理策略

用于自动化冷冻电镜糖蛋白建模的 EModelX-糖蛋白（EModelG）流程概述

CryoSeek 数据库

https://langtaosha.org.cn/index.php/lts/en/preprints/category/all