陕西
植物主要依赖其天然免疫系统抵御病原微生物的入侵。当植物被病原微生物侵染时，包括免疫受体在内的一系列免疫信号通路组分进行磷酸化接力激活天然免疫，产生免疫反应。胞质类受体激酶BIK1被认为为天然免疫信号传导的中枢，负责将免疫信号从不同免疫受体传递给多个下游组分。已知BIK1的蛋白稳定性和亚细胞定位受到多个E3泛素连接酶的调控，包括PUB25和PUB26，二者能够泛素化BIK1导致BIK1被26S蛋白酶体降解。
近日，吕东平团队发现，另一对E3泛素连接酶RGLG1/2优先与低磷酸化水平的BIK1互作并促进BIK1与免疫共受体BAK1的结合。有意思的是，PUB25能够与RGLG2互作并介导RGLG2的降解；反过来，RGLG2能够抑制PUB25的泛素连接酶活性。而RGLG1/2能够抑制PUB25介导的BIK1的降解，促进BIK1蛋白的积累，从而正调控天然免疫。因此，该研究揭示了不同的泛素连接酶通过相互作用来维持BIK1蛋白稳态的新机制。
图1. E3泛素连接酶RGLG1/2和PUB25通过相互作用来维持BIK1的蛋白稳态
该成果近日以“BIK1 protein homeostasis is maintained by the interplay of different ubiquitin ligases in immune signaling”为题在发表在国际学术期刊Nature Communications上。
中科院遗传发育所农业资源研究中心已毕业研究生白姣姣、周园园、孙建杭（硕士）为论文第一作者。上海交通大学农业与生物学院吕东平教授为论文通讯作者。该研究受到了国家自然科学基金和植物基因组学国家重点实验室的资助。
论文链接：
https://www.nature.com/articles/s41467-023-40364-0
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