KARs （karrikins） 是纤维素等碳水化合物高温分解产生的一类丁烯羟酸内酯化合物。KARs调控种子萌发、幼苗光形态建成和根的生长发育等生物学过程。KARs与独脚金内酯 （SLs, strigolactones） 在信号传导方面具有很高的相似性。目前认为KARs激活受体蛋白KAI2 （karrikin insensitive 2） ，激活的KAI2介导泛素E3连接酶复合体SCF MAX2 与下游因子SMAX1 （suppressor of max2 1） 和SMXL2 （SMAX1-like 2） 蛋白互作，诱导SMAX1和SMXL2蛋白降解，调控植物生长发育，但该模型的许多假设并没有被证实。
近日，美国加州大学 （UC Riverside）David C. Nelson团队在ThePlant Cell在线发表了一篇题为Structure-Function Analysis of SMAX1 Reveals Domains that Mediate its Karrikin-Induced Proteolysis and Interaction with the Receptor KAI2的研究论文，该研究揭示了SMAX1以KAI2-SCF MAX2 依赖的方式降解，同时受非KAI2-SCF MAX2 依赖的方式降解，以及SMAX1蛋白的结构功能解析。
作者首先尝试利用anti-SMAX1抗体和SMAX1:gSMAX1-GFP转基因材料检测蛋白稳定性，但均未检测到SMAX1信号。已有报道SMXL家族保守的RGKT （Arg-Gly-Lys-Thr） 结构域调控SMXL6和SMXL7蛋白稳定性 【1】 。通过转基因材料检测发现SMAX1:gSMAX1-GFP smax1 max2和SMAX1:SMAX1-GFP smax1,2不能检测到GFP信号，但SMAX1:SMAX1△ RGKT -GFP smax1,2能检测GFP信号，说明SMAX1还受非MAX2依赖的方式降解。然而SMAX1△ RGKT -GFP对KAR2和rac-GR24 （SL类似物） 不敏感，因此不能用来检测SMAX1蛋白稳定性。
Model of the three-dimensional structure of the SMAX1 protein predicted by Phyre2
预测发现SMAX1可以分成4个结构域：N （N-terminal double Clp-N motif） 、D1 （putative ATPase domain 1） 、M （middle region） 、D2 （C-terminal putative ATPase domain 2） ，D2结构域又可以分成D2a和D2b。蛋白结构功能分析表明SMAX1 D2a 介导SMAX1核定位；SMAX1 D2 不仅保留了SMAX1对KARs的敏感性，而且相对于全长的SMAX1蛋白更稳定，进一步生化实验表明MAX2和KAI2介导SMAX1 D2 蛋白降解；SMAX1 D2 介导SMAX1复合体的形成，SMAX1 D1M 特异介导SMAX1与KAI2蛋白互作。总之， SMAX1通过D1M结构域特异与KARs激活的受体蛋白KAI2互作，随后被KAI2-SCFMAX2复合体降解，传递KARs信号。
Models for SMAX1 regulation and the functions of its major domains
[1] Zhou, F. et al. (2013). D14-SCF(D3)-dependent degradation of D53 regulates strigolactone signalling. Nature 504: 406–410.
https://doi.org/10.1105/tpc.19.00752
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