2020年2月3日，Nature Communications在线发表了原上海植物逆境生物学研究中心（现福建农林大学海峡联合研究院）徐通达课题组题为A phosphorylation-based switch controls TAA1-mediated auxin biosynthesis in plants的研究论文。该研究解析了一种进化上保守的植物生长素合成的调控机制，通过对合成关键酶的磷酸化修饰来响应上游信号进而调节植物体内生长素浓度。该发现也是首次报道的植物生长素合成的翻译后调控机制。
生长素是最主要植物激素之一，其行使功能主要依赖于建立不同的浓度，其浓度的调控在植物生长发育和应对环境变化中起着十分重要的作用。生长素的合成及调控是植物控制局部生长素浓度的关键环节，TAA1/TARs-YUCs介导的生长素合成途径是目前最为明晰的生长素合成途径，为植物提供了主要的生长素来源。前期大量研究关注生长素合成酶TAA1和YUC家族蛋白的转录水平的调控，并证明其是植物调控局部生长素浓度变化的重要机制，参与了诸多重要的生理学过程，但是人们对生长素合成的非转录水平的调控机制知之甚少。
徐通达课题组通过质谱分析鉴定了拟南芥体内TAA1蛋白的磷酸化修饰位点（T101），从蛋白结构分析认为其可能参与调控其酶活性。通过对该磷酸化位点的氨基酸突变分析发现，该位点突变为磷酸化形式氨基酸D之后TAA1蛋白的色氨酸转移酶完全失活，这预示着该位点的磷酸化与否决定了TAA1酶活性的开关，从而调控生长素合成及植物生长发育，比如根毛及根分生组织的发育等（如图1）。更有趣的是，该磷酸化位点在植物界非常保守，预示着植物生长素合成在进化上保留了这种转录后修饰的调控机制。通过选取低等植物地钱作为研究对象，发现了地钱同源蛋白MpTAA蛋白同样能在体内被磷酸化修饰，其磷酸化修饰的功能与拟南芥非常相似，从而证实了生长素合成酶TAA1的磷酸化修饰的调控机制是植物中一个较为普遍而十分重要的机制。
图1：a-b，拟南芥TAA1蛋白体内磷酸化位点T101的鉴定。c-d, 拟南芥TAA1蛋白T101的磷酸化与否决定了体外TAA1蛋白活性的开关。e-f, 拟南芥TAA1蛋白T101的磷酸化与否决定了体内TAA1蛋白的活性。
进一步研究发现，类受体蛋白激酶TMK4与TAA1互作并磷酸化其T101位点以负调控生长素的合成，从而参与调控植物根尖分生组织和根毛的生长发育。前期研究证实TMK家族蛋白在生长素信号转导过程中起着极其重要的作用，生长素可能通过TMK4来磷酸化TAA1负调控生长素的合成，形成一个生长素浓度的自我调控机制以维持生长素浓度稳态。
Working model showing the phosphorylation-dependent mechanism of the on–off switch of TAA1 in plants.
综上所述，该研究首次报道了生长素合成在转录后水平的调控机制，为探究植物生长素浓度调控提供了新的思路和方向，帮助人们更好地理解植物如何通过调节体内生长素水平的变化去应对复杂的发育信号和环境信号。
上海植物逆境生物学研究中心为该工作的第一完成单位，福建农林大学海峡联合研究院园艺中心为共同完成单位，上海植物逆境生物学研究中心博士研究生王倩，博士后秦国臣为该文共同第一作者，普渡大学陶卫国教授参与了该工作，福建农林大学海峡联合研究院园艺中心徐通达教授为论文的唯一通讯作者。该研究得到了国家自然科学基金，科技部重点研发青年项目，上海植物逆境生物学研究中心和福建农林大学人才启动经费的资助。
论文链接：
https://www.nature.com/articles/s41467-020-14395-w
特别声明：以上内容(如有图片或视频亦包括在内)为自媒体平台“网易号”用户上传并发布，本平台仅提供信息存储服务。
Notice: The content above (including the pictures and videos if any) is uploaded and posted by a user of NetEase Hao, which is a social media platform and only provides information storage services.
